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- SIGMA
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- P2922-500UN
- 2025年07月13日
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常温
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大量
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联硕生物
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1瓶
应用
内切蛋白酶Glu-C已用于消化还原和烷基化环肽以生产线性片段。[1]
它可用于蛋白质选择性切割以便进行氨基酸序列测定[2]或肽谱分析。[3]
来自 Staphyl ococcus aureus菌株V8的内切蛋白酶Glu-C是一种丝氨酸蛋白酶，可用于蛋白质选择性切割，用来进行氨基酸序列确定或多肽图谱。 产品P2922用于线性化蝶豆叶子提取物[4]中的环状多肽。
生化/生理作用
在磷酸缓冲液中，菌株V9蛋白酶特异性地切割多肽链天冬氨酸和谷氨酸残基的羧基侧。 当在碳酸氢铵缓冲液或醋酸铵中时，只切割谷氨酸残基的羧基侧。 该酶在pH4.0到7.8之间有最大活性。如果使用血红蛋白为底物，最大活性在pH4.0。 当酪蛋白为底物，最大活性在pH7.8。
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文献和实验specificities. Isoschizomers with different sensitivity to methylation are indicated by "m ". DpnI requires the presence of N6 -methyladenine within the recognition sequence GATC. Single letter code: R = G or A; Y = C or T; W = A or T;
工作仍在继续。人们从分析细胞提取物的生化角度研究的同时，也采用计算机分析已知的基因组数据，以期有更多的发现。尽管很多新发现的酶的识别序列与已有的重复--即同裂酶，仍然有识别新位点的酶不断被发现。 上世纪80年代，NEB开始克隆并表达限制性内切酶。克隆技术由于将限制性内切酶的表达与原有细胞环境分离开来，避免了原细胞中其它内切酶的污染，从而提高了酶的纯度。此外，克隆技术提高了限制性内切酶的产量，简化了纯化过程，使得生产成本显著降低;克隆的基因很容易进行测序分析，表达出的蛋白也能进行X射线
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