Periostin 重组鼠源Periostin/OSF-2

癌细胞扩散有「帮凶」

因子-2（osteoblast specific factor-2，Osf-2）[2]。1999 年 horiuchik 等在骨膜和牙周韧带发现该蛋白，当时认为该蛋白主要表达在骨膜和牙周韧带，并重新命名为 Periostin[3]。   人的 Periostin 蛋白含有 836 个氨基酸，分子量约为 93.3kd，定位于染色体 13q13.3；小鼠的 Periostin 蛋白含有 811 个氨基酸，分子量为 90.2kd，定位于 3 号染色体。小鼠和人的 Periostin 蛋白氨基酸序列高度保守，氨基酸序列

【共享】【申请加分】国外癌症基础研究的主要进展

删除突变的drs基因分析揭示，C末端区以及3个一致重复的N末端区都出现凋亡。Caspase-12、Caspase –9以及Caspase-3都继续被drs激活，Caspase--3,和Caspase-9的抑制剂都抑制drs引起的凋亡。在凋亡过程中没有看到因drs引起线粒体细胞色素C释放到细胞质去，这表明线粒体途径不是drs介导的凋亡，而且，研究人员发现，Drs蛋白能与定位在内质网的凋亡蛋白ASY/Nogo-B/RTN-x(S)结合，并且这些基因共同表达增加了凋亡的效果。这项研究结果提示，由ASY

表观遗传学中组蛋白的修饰

蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本