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- 2026年01月09日
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-20℃
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6-12months
- 英文名：
Recombinant Thioredoxin Reductase 1 (TrxR1)
- 库存：
大量
- 供应商：
康朗生物
- 规格：
50ug/100ug/1mg
www.shklbio.com
1.基因扩增
（1）引物合成
搜索目标蛋白基因信息，结合蛋白的结构信息，选取片段或全长设计引物。注意避开跨膜区，以及复杂的二级结构，优选N端或C端，引物评分尽可能高，并搜索出核酸序列的酶切位点，使用载体等信息。经研发部根据研发经验提出修改意见最终定稿后交由第三方公司进行引物合成。
（2）基因克隆机重组鉴定
1）PCR
根据目的蛋白特异性表达组织，选取特异组织RNA用上述引物进行PCR扩增。进行琼脂糖凝胶电泳后，根据分子量大小选取目标片段进行切胶回收。再次PCR扩增，获得大量DNA，并进行PCR产物回收。
2）酶切，连接
根据酶切位点，将目标PCR产物以及相应载体进行酶切，获得粘性末端的DNA产物后，进行琼脂糖凝胶电泳，根据目标条带大小选取相应片段切胶回收。并将具有相同酶切位点的载体与DNA片段进行连接
3）转化，挑菌验证
将连接好的目的片段转化感受态E.coli,并在LB平板上进行过夜培养。挑取平板上的菌斑进行验证PCR，将PCR产物进行琼脂糖凝胶电泳，根据目标条带大小选取相应菌液进行测序，测序正确后留种保存。
2.蛋白表达
（1）蛋白表达小试
挑取少量菌种进行培养，并诱导表达，将表达的蛋白进行SDS-PAGE，根据目标条带大小判断目标蛋白是否表达，小试表达成功后将进行蛋白预放大实验
（2）蛋白放大实验
将小试表达成功的蛋白菌株用400-800 ml培养基进行培养表达，进行SDS-PAGE，根据目标条带大小判断目标蛋白是否表达成功，预放大实验成功后将进行进一步的蛋白放大实验，放大实验使用800-1600 ml培养基进行培养，具体验证同上。
3.蛋白纯化
由于载体中包含了his标签，故采用镍柱进行纯化。有些蛋白可能会形成包涵体，在之前的一篇专题中我们有详细介绍过大肠杆菌重组蛋白纯化方法,纯化后的蛋白会进行SDS-PAGE， BCA等实验分子量以及纯度进行验证，纯度超过95%。
4. 质量检测
获得蛋白后会进行冻干，冻干之后会进行常规蛋白实验进行验证，合格后保存。
重组蛋白的制备主要是依据以上原理及步骤。以上是以原核表达举例。在制备过程中每一个环节都至关重要，不同的蛋白会在不同的环节出现技术难点，包括目的基因的扩增，包涵体的形成都会对重组蛋白的研发造成困境。但Cloud Clone Corp. 具有多年研发经验，还可提供真核表达系统，哺乳动物细胞表达系统，用户可根据需要选择，同时对蛋白有特殊要求我们也可提供私人定制。
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文献和实验人 硫氧还蛋白还原酶（ TrxR ） 酶联免疫分析 试剂盒使用说明书 本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中 硫氧还蛋白还原酶（TrxR ） 的含量。 实验原理： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人 硫氧还蛋白还原酶（ TrxR ） 水平。用纯化的人 硫氧还蛋白还原酶（ TrxR ） 抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入 硫氧还蛋白还原酶（ TrxR
Nature 子刊：中国团队在扇贝足丝蛋白仿生材料研究领域取得重要研究进展
重组蛋白纤维的力学性质和组装机制研究表明： 1. 重组丝具有扇贝足丝的层级结构和力学性能，具有显著的延展性和自恢复能力（图 2a-d）； 2. 机制研究发现氢键、金属羧基配位和二硫键为主的分子间交联对 rTRM7 纤维的延伸性和自恢复能力有调控作用：纤维内部水分子起到增塑作用从而提高纤维的延伸性，二硫键的存在可以显著增强其拉伸强度同时降低其延伸性，Ca2+与蛋白的羧基形成配位键，并且提高了蛋白分中 β-sheet 含量，从而提高重组蛋白纤维的拉伸强度（图 2e-j）。 图 2. 重组蛋白
--------------------------- yxiangmind 硫氧还蛋白是低分子量（MW＝11700）的氧化还原酶，在蛋白质折叠过程中可催化二硫键的正确形成。对大肠杆菌表达的重组蛋白正确折叠尤其有效。它做为一种有效的氧化还原剂用于蛋白质折叠中。l理论上利用硫氧还蛋白还原酶缺陷菌株作为宿主菌可以增加表达量。不过，我自己没有做过，呵呵~~，只是理论分析而已！ 转型氨基酸残基 我的理解是这样：肽链关键氨基酸残基，可能影响蛋白的空间折叠构象。例如很多蛋白肽链转角处的蛋白。 我以前做分泌蛋白表达的时候，没有太多的考虑氨基酸亲水数值的影响。不过，理论上讲
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