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- xy-3437
- 2025年07月08日
- 科研使用
- Goat，Rabbit，Mouse
- 人，大鼠，小鼠，兔
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 形态：
液态/粉状
- 保存条件：
-20℃保存
- 克隆性：
多克隆
- 标记物：
见说明书
- 适应物种：
人，大鼠，小鼠，兔
- 宿主：
Goat，Rabbit，Mouse
- 应用范围：
科研使用
- 浓度：
1mg/1ml
- 靶点：
来电咨询
1、制备抗原。
2、选择实验动物。
3、动物免疫。
4、试取血进行测试，看看是否成功免疫。
5、如果成功免疫，杀死实验动物，采集全部血清。
6、纯化出抗体。
7、鉴定抗体。包括纯度以及特异性。
ELISA夹心法测定中，HA与试剂抗体（捕获抗体和标记抗体）的结合，可通过Fc-Fc 和Fab-Fab两种结合方式干扰测定。正常情况下，在ELISA 夹心法中，待测抗原同时与捕获抗体和标记抗体结合，AMPA Receptor (GluR 3) Antibody形成了固相捕获抗体-待测抗原-标记抗体的复合物（如图1A所示）。在以Fc-Fc 的方式结合的机制中，HA的Fc 端结合到捕获抗体的Fc 段上，而HA的Fab 区域则结合到标记抗体的Fab 区域上，导致假阳性结果（如图1B所示）。在以Fab-Fab 结合方式的机制可引起假阳性或假阴性的结果，如HA的Fab区域通过分别结合捕获抗体的Fab区域和标记抗体的Fab 区域，AMPA Receptor (GluR 3) Antibody阻挡捕获抗体和标记抗体与待测抗原的结合，从而导致假阴性（如图1C所示）；HA的F(ab’)2 通过同时结合捕获抗体的Fab区域和标记抗体的Fab区域，形成固相捕获抗体-HA-标记抗体复合物，如果标本中无待测抗原，HA就引起假阳性的结果。
AMPA Receptor (GluR 3) Antibody:xy-4001R phospho-HNF4 (Ser313)磷酸化肝细胞核因子4α抗体
xy-6014R HELLS淋巴特异性解旋酶抗体
xy-6013R HRASLS2HRAS样抑制因子2抗体
xy-6002R HSP40 homolog热休克蛋白家族40抗体
xy-6121R RBMX糖蛋白P43抗体
xy-2366R HSD3B7滋养层细胞抗原3β7抗体
xy-3672R HSP22热休克蛋白-22抗体
xy-3606R HRH4组织胺H4受体抗体
xy-3618R HSD11B2羟基类固醇脱氢酶11β2抗体
xy-3635R HRH3组织胺H3受体抗体
xy-3176R phospho-Histone H1.4 (Thr146)磷酸化组蛋白H1抗体
xy-15439R HEATR4HEATR4蛋白抗体
xy-15410R HAPLN1 透明质酸及粘蛋白1抗体
xy-12353R HES7转录因子HES7抗体
xy-10194R HIP55/DBNL宫颈黏液蛋白相关蛋白抗体
xy-10322R H3N8 hemagglutinin流感病毒H3N8血凝素抗体
xy-10321R H3N7 hemagglutinin流感病毒H3N7血凝素抗体
xy-10320R H3N1 hemagglutinin流感病毒H3N1血凝素抗体
xy-12309R Hoxb3同源盒蛋白HoxB3抗体
xy-12335R HFE遗传性血色病蛋白相关蛋白1抗体
xy-12315R HHATL甘油吸收/转运蛋白GUP1抗体
xy-12316R HHIPHHIP蛋白抗体
xy-15458R Hephaestin亚铁氧化酶抗体
xy-15459R HERC1 鸟苷酸释放因子p532蛋白抗体
xy-15460R HERC2HERC2 E3泛素蛋白连接酶抗体
xy-15461R HERC3HERC3 E3泛素蛋白连接酶抗体
xy-15462R HERC4HERC4 E3泛素蛋白连接酶抗体
xy-15463R HERC6HERC6 E3泛素蛋白连接酶抗体
xy-15464R HERPUD1MMF诱导片段蛋白1抗体
xy-15465R HERPUD2HERPUD蛋白家族成员2抗体
xy-15472R HGD尿黑酸氧化酶抗体
xy-15473R HGS 肝细胞生长调节因子酪氨酸激酶底物抗体
AMPA Receptor (GluR 3) Antibody单抗的最大优势是它的特异性、均一性、高效性和无限供应性。在免疫学、医学、生物学等领域的基础研究和临床医学上，包括对疾病(包括癌症)的诊断、预防和治疗等方面，均显示出巨大的生命力。
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文献和实验摘要 Trafficking of AMPA receptors (AMPARs) is regulated by specific interactions of the subunit intracellular C-terminal domains (CTDs) with other proteins, but the mechanisms involved in this process are still unclear. We have found that the GluR
Monitoring Synaptic Plasticity by Imaging AMPA Receptor Content and Dynamics on Dendritic Spines
brain structures that are beyond the reach of traditional microscopes. Here, we describe an AMPA receptor-based optical approach to monitor recent history of synaptic plasticity. This method allows the identification of spines that have recently acquired
to LTD. These signaling molecules influence synaptic strength by modifying the phosphorylation state of many target proteins. In particular, bi-directional alterations in the phosphorylation of AMPA receptors can affect the trafficking and conductance of these receptors
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