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- 2026年01月06日
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大量
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自产
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冷藏
一、基本特征
采用创新的连接技术将梅毒螺旋体的15N、17N和47N三个片段嵌合表达为一个可溶性重组蛋白。
由于实现了可溶性表达，蛋白在使用时无需进行促溶处理，可以直接使用；且保存条件为冷藏保存，极大方便用户日常使用。
所采用的独特连接技术保证了三个片段都能实现各自的天然构象，所以，保持了抗原的特有的高活性和特异性；平衡三个片段的活性，都可以有效的识别各自的抗体，不出现活性偏沉的现象。
TP2（货号TP107）和TP6（货号TP108）为层析专用抗原蛋白，系采用胶体金方法从我们构建的蛋白库存中筛选出来的优秀配对抗原。可以达到康且斯坦3mIU的灵敏度，可以通过中检院的梅毒国家标准参考盘，随机样本的假阳性率（5000+例）0.25%。（具体数据可参考附件）
抗原的批量制备工艺稳定，批次2g以上，而且批间差异很小，可以保证稳定无忧的长期供应。
二、应用效果
1、采用TP2标记金，标记量8ug/条；TP6划膜，划膜量10ug/条；
2、灵敏度样本3mIU可明显检出；
3、ELISA试剂盒筛选的中强弱阳性样本200例，3mIU以上的样本的检出率100%；
4、随机样本（含凝胶采血管、肝素采血管全血）共计5418例，假阳率为0.25%；
5、于55℃烘烤45天，试剂盒依然合格；
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文献和实验结果。 5.选取诱导成功的细菌克隆，扩大诱导规模，收集菌体沉淀，于－20 o C保存，准备做下一步分析及纯化。 二、重组蛋白质的分离纯化 重组蛋白质的可溶性鉴定 1.将按上法诱导培养后收集的菌体重悬于裂解液1 (Lysis buffer under native conditions )中，然后在－80 o C低温冰箱中放置10 min。 2.冰中解冻。 3.在冰浴上用超声破碎仪破菌6次，每次10 sec，间歇10 sec，电压200-300 V
。 本实验使用的表达载体p32aGFPuv上含有乳糖操纵子的调节序列，目的基因表达的是带6XHis（组氨酸标签）的重组绿色荧光蛋白。在IPTG的诱导下，融合蛋白表达可增强105倍，并且可用金属鳌合亲和层析分离纯化，最终获得纯的重组绿色荧光蛋白。 【试剂与器材】 （一）试剂 1.LB 液体培养基 2L 2.10
mL3. 1mol/L NaOH溶液 50mL4. 0.2mol/L NiSO4溶液 50mL5. 平衡缓冲液：50mmol/L Tris-HCL，500mmol/L NaCL，pH7.0 500mL6. Ni2＋ Chelating Sepharose Fast Flow 5－10 mL7. 重组pGFPuv质粒大肠杆菌工程菌经诱导表达的细胞裂解蛋白样品 20—50ml8. 洗涤液：50mmol/L咪唑，50mmol/L Tris-HCL，500mmol/L NaC,pH 7.09. 洗脱液：300mmol
