- ￥1680 - 2400
- YUSBio
- 0.32-20 ng/mL
- 0.11 ng/mL
- YE28060
- 2026年07月24日
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- 文献和实验
- 技术资料
- 检测范围：
0.32-20 ng/mL
- 检测方法：
Sandwich
- 灵敏度：
0.11 ng/mL
- 规格：
48T/96T
| 规格： | 48T | 产品价格： | ￥1680.0 |
|---|---|---|---|
| 规格： | 96T | 产品价格： | ￥2400.0 |
| 英文名称 | Human ACE2(Angiotensin I Converting Enzyme 2) ELISA Kit | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 货号 | YE28060 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 别称 | ACEH; ACEII; ACE-II; Peptidyl-Dipeptidase A; ACE-related carboxypeptidase; Angiotensin-converting enzyme homolog; Metalloprotease MPROT15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 试剂盒种类 | 常规法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 操作时间 | 3.5h | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 样本体积 | 100μL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 可检测样本类型： | 血清、血浆和其他生物体液 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 储存条件： | 一、试剂盒拆封后可 4°C 保存 1 周，如果 1 周内未用完，请将剩余酶标板，冻干标准品，浓缩生物素化抗体，浓缩 HRP 酶结合物放置在-20°C 保存，其他试剂4°C 保存，并在6 个月内用完。 二、若试剂盒未拆封：4°C（短时间存放，6 个月内有效）；-20°C（长时间存放，1 年内有效）；避免反复冻融，过期后请勿使用。 三、 如果试剂盒整盒保存在-20°C，请在实验前一天晚上将试剂盒放置在4°C。 |
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| 试剂盒组成部分： |
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| 操作步骤： |
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| 推荐标曲拟合信息： | 见官网说明书详解 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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文献和实验西湖大学成功解析新冠病毒入侵人体的关键 - 人 ACE2 的全长结构！
在与时间和疫情争分夺秒的科研攻关中，中科院武汉病毒研究所、武汉市金银潭医院及湖北省疾病预防控制中心联合团队于 2 月 3 日在 Nature 在线发表了题为《A pneumonia outbreak associated with a new coronavirus of probable bat origin》的研究工作，揭示了新型冠状病毒可能利用血管紧张素转换酶 2（ACE2）入侵细胞。随后，同济大学医学院左为教授团队通过对四万三千多个肺脏细胞进行高通量单细胞测序分析，证实新型冠状病毒 S
再下一城！中科院微生物所首次解析新冠病毒 S 蛋白 RBD 与人受体 ACE2 蛋白复合体结构
病性的冠状病毒：SARS-CoV、MERS-CoV 以及 2019 -nCoV（由于新的病毒名称 SARS-CoV- 2 存在争议，本文沿用旧名称），并在人类社会中造成了严重疫情和巨大经济损失。根据基因组结构，冠状病毒由四属组成，分别为：α 冠状病毒病毒、β 冠状病毒、γ 冠状病毒和 δ 冠状病毒。以上 3 种病毒同属于 β 冠状病毒属，都是跨越物种屏障感染人类的人畜共患病病原体。其中 SARS-CoV 使用血管紧张素转化酶 2（ACE2）作为细胞进入受体，主要感染纤毛支气管上皮细胞和 II 型肺细胞
中科院高福院士课题组 2020 年发表了哪些重要的研究成果？
和 H4 阻断病毒的尖峰糖蛋白受体结合域（RBD）与细胞受体血管紧张素转化酶 2（ACE2）之间的结合。竞争分析表明这两种抗体在 RBD 上具有不同的表位，使其成为潜在有希望的靶向病毒的单克隆抗体对，从而避免了未来临床应用中的免疫逃逸。此外，在小鼠模型中进行的一项治疗研究证实，这些抗体可以降低感染肺部的病毒滴度。RBD-B38 复杂结构表明，表位上的大多数残基与 RBD-ACE2 结合界面重叠，从而说明了阻断作用和中和能力。研究结果突出了基于抗体的疗法的前景，并为合理疫苗设计提供了结构基础。 图源
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