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文献和实验hcy_sypu wrote: 888wym 老师您好！ 关注您的帖子很久了，有个问题想请教您。 我们在做一个毕赤酵母分泌表达的重组蛋白，分子量在6000Da，高密度发酵得到的，发酵液40%左右是菌体，在上柱前以前是用离心的方法来澄清，效率很低，而且上清液并不很澄清。如果要产业化是否最好用TFF来澄清呢？板框过滤是否对菌丝体效果好而对类似酵母的菌体不适用呢？ 我看您介绍的陶瓷膜切向流过滤技术，是否原理也象超滤膜包
或ABS平衡时你们一般用多少柱床体积？ 3、我们用5KD超滤浓缩后蛋白的损失很大，能否帮忙分析一下原因（PALL 的超滤器）？ 那也许是因为有气泡,累积到一定地步后就穿过介质所以裂缝,你流速不能太快,而且缓冲液脱气,这样就应该好了. 2.一般离子交换没有必要算什么高/直径比，一般用的短粗柱子，亲和和疏水也都是这样的就可以，没有刻意要求，5/7应该影响也不大，当然如果你走线形梯度洗脱，也适当把这个比值增加点，如果走阶段洗脱就没有关系。 3。超滤膜本身的面积不小，这样也会吸附蛋白，特别是处理
，这样就好了，你也可以超滤浓缩。丙酮沉淀要在低温搅拌情况下缓慢加冷丙酮，避免局部浓度过高，此外沉淀后马上离心，这样也可以避免变性而不溶解。 44）三氟乙醇我的看法是降低了极性，这样你的蛋白不会因为（环境极性大）疏水相互作用太强和聚集，至于活性那你多查文献看有没有别的测法了。 关于TFE对于a-helix的形成，现在有两种观点。 1。TFE能稳定a-helix的形成，及这个蛋白本来就是a-helix的结构，但是由于dynamic太严重了，或其他的因素，造成表观上看不见。加入TFE能够稳定之，使之表观可见，用CD
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