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- 2026年02月18日
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文献和实验Glycoprotein，AGP），人血清白蛋白（Human Serum Albumin，HSA），牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin，BSA）和卵类粘蛋白（Ovomucoid，OV）。 α-酸性糖蛋白分子由181个氨基酸残基和40个唾液酸（sialic acid） 残基构成。α-酸性糖蛋白分子偏酸性，等电点为2.7。含有两个二硫键，性质很稳定。α-酸性糖蛋白分子可以共价键合到硅胶上，制成手性色谱柱，可以分离许多化合物。 α-酸性糖蛋白手性色谱柱使用的流动相通常为pH 4-7的磷酸
achromatin|非染色质 acid catalysis|酸催化 acid fibroblast growth factor|酸性成纤维细胞生长因子 acid fuchsin|酸性品红 acid glycoprotein|酸性糖蛋白 acid hydrolyzed casein|酸水解酪蛋白 acid medium|酸性培养基 acid mucopolysaccharide|酸性粘多糖
受到抑制，造成前胶原蛋白合成障碍，影响创伤的愈合。聚合时，如胶原蛋白分子内和分子间的交联障碍（常因赖氨酰氧化酶不足所致）将影响胶原纤维的稳固性。除成纤维细胞外，成骨细胞、软骨细胞、某些平滑肌细胞等起源于间充质的细胞以及多种上皮细胞也能产生胶原蛋白。 不同组织的胶原蛋白其分子类型不同，已证实α－多肽链按其一级结构分为α1，α2，α3，三类，各类又分为10型，如α1（Ⅰ）、α1（Ⅱ）、α1（Ⅲ）、α1（Ⅲ）……α1（X）。 根据构成胶原蛋白三股肽链的不同，现已发现有11种不同
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