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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- CAS号:
131457-46-0
- 规格:
250 mg
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文献和实验ATP需要约50kJ能量,每形成1mol NADPH便有2mol e-从0.82V(H2O/O2氧化还原电位)上升到-0.32V(NADPH电位)。这一过程的自由能变化为 △G=-nF△E=-2×96.5×(-1.14)=220kJ 如果按非环式电子传递,式(4-27)每吸收8mol光量子形成2molNADPH和3molATP来考虑,在光反应中吸收的能量按680nm波长的光计算,则8mol光量子的能量(E2)为: E2=hNC/λ×8=6.626×10-34J·s×6.023×1023×
完整蛋白质从 SDS-PAGE 胶中的电洗脱及其 MALDI-TOF MS 分析
) 为标准 样品,发现这种方法比被动洗脱的效果好。当凝胶上样量为5jug 时,回收效率分别为: BSA 8 9 % 和 PhosB 5 8 % ^ 被 动 洗 脱 ( 将捻碎的蛋白质条带浸泡在I X 电泳缓冲液过夜) 无法回收到磷酸酶B ,并且只能回收加样的 B S A 的 39 % ( 表 27-1)。在 进 行 MALDITOF M S 之前,将浓缩蛋白质与基质共结晶,进一步去除残留杂质。混合蛋白质溶液 和基质溶液[芥子酸,l 〇 mg/m L 溶于乙腈/水 (3 : 7)],置
. Methods 1, 27-29. 5. Houseman, B. T., Huh, J. H., Kron, S. J., and Mrksich, M . (2002) Peptide chips for the quantitative evaluation of protein kinase activity. Nat. Biotechnol. 20 , 270-274. 6. Lesaicherre, M . L., Uttamchandani, M., Chen, G
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