α-Cyclogeranonitrile CAS号 5752

α-螺旋（α-helix）

由 3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为 5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的 N— H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的 C＝ O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含 13个原子。因此，α -螺旋常被准确地表示为 3.613 螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。 　　50年代末 60年代初， J． C．肯德鲁与 M． F．佩鲁茨用 X射线衍射法相继解出了结晶肌红蛋白和血红蛋白的立体结构，此后陆续

α-胎儿蛋白 α-fetoprotein

， 386— 586）很相似的区域所组成。因为血清清蛋白与α -胎儿蛋白在分子性质、一级结构以及区域结构方面都很相似，所以认为其基因来源于共同的祖先（与珠蛋白β与γ间的关系很相似）。在妊娠 6.5周的人胎儿血清中的浓度为 67μ g/ml， 9.5周的为 2000μ g/ml， 10— 13周的为 300μ g/ml，其后至 30— 32周便急剧减少，而出生时为 13— 80μ g/ml，至生后 2年基本达到成年人的水平（ 1— 20μ g/ml）。成年人在患肝癌或卵巢肿瘤时有明显增加，故可用于诊断

α-淀粉酶的性质

1.0。Gloria 等人[13]用 Phe 或 Tyr 来替换 B.stearothermophilus α-淀粉酶 289 位的 Ala，其具有了催化醇化反应的能力。Sierks 等人[14]报道了通过改变葡萄糖淀粉酶活性位点的三个氨基酸残基，其作用于 1,4-糖苷键相对于 1,6-糖苷键的 Kcat/Km比值提高了300 倍。酶的概念与特性（1）酶的概念：活细胞产生的具有生物催化活性的有机物。（2）酶的特性：2、ATP与能量（1）ATP是生命活动的直接能量来源，但它在细胞内的含量并不高，因此细胞内ATP