—520-18-3—Kaempferol

胶体金标记物的制备

结合。为防止蛋白质与胶体金的聚合与沉淀，常用牛血清白蛋白，卵白蛋白，聚乙二醇或明胶作稳定剂。用Sephacryb S—400 （丙烯葡聚糖S—400 ）层析分离纯化胶体金蛋白标记物只适用于以BSA作稳定剂者。一、待标记蛋白质的准备（1）透析除盐：蛋白质溶液内应除去多余的电解质，不然过高的盐类物质会降低胶体金颗粒的Zeta电位，影响蛋白质的吸附，因此，标记之前必须彻底除盐。一般将蛋白质置入透析袋中然后直接放入双蒸水或极低浓度的盐水（0.005mol/L NaCl ， pH7.0）透析。（2）去除蛋白质中的

水稻萌发及幼苗期淀粉酶和过氧化氢酶活性测定

基水杨酸试剂2ml，置沸 水浴 中煮沸5分钟，取出后冷却，用蒸馏水稀释至20ml，摇匀后在520nm波长下用分光光度计比色，以光密度值为纵坐标，麦芽糖含量为横坐标绘制标准曲线。 （2）样品的测定：取以上酶作用后的反应液及对照管中的溶液各2ml，分别放入20ml具塞刻度试管中，加入2ml3，5-二硝基水杨酸试剂，置沸 水浴 中准确煮沸5分钟，取出冷却，用 蒸馏 水稀释至20ml，摇匀在520nm波长下用分光光度计比色，记录OD值，从麦芽糖曲线中查出

实验26 硝酸还原酶活性的测定

时的波长为520nm，比色，读取吸光度或透光率。然后，以吸光度为纵坐标，NaNO2 浓度为横坐标。于毫米方格纸上绘制吸光度—浓度曲线。