植物Ca2+-ATP酶(Ca2+-ATPase)ELISA科

植物组织ATP酶活性测定

一、原理 ATP酶（adenosinetriphosphatase）可催化ATP水解生成ADP及无机磷的反应，这一反应放出大量能量，以供生物体进行各需能生命过程。它存在于生物细胞的多个部位，比如细胞质膜上，叶绿体类囊体膜上，对整个生命的维持有着重要的作用。在生物学研究中，常通过测定酶促反应释放的无机磷量或ATP的减少量以及pH变化等来测定ATP酶的活力。本实验通过测酶促反应过程中无机磷的释放量来测定叶绿体偶联因子ATPase的活力。偶联因子是分布在叶绿体类囊体膜表面的一种复合蛋白，它在光合

《Science》发表非损伤微测技术研究Ca2+流速的成果

测技术（vibrating microelectrodes or NMT）测定了氨基酸刺激后花粉管的Ca2+ 流动， 直接证实了植物中具有和动物中相似的神经传递系统。 发现谷氨酸受体类似基因（GLRs ）减少了通过质膜的Ca2+ 内 流，进而调节花粉管顶端胞质中的Ca2+ 浓度梯度， 最终影响花粉管的生长和形态建成。此外， 敲除花粉管丝氨酸消旋酶（SR1的 突变体）后GLRs活性下降，导致生长发生缺陷。 这项研究揭示了氨基酸调节雄性配子体和雌蕊组织之间全新的信号转 导机制，类似于动物

滑动说 sliding filament theory

向上旋转 120°的小桥伸出，它是肌球蛋白分子的头部，具有 ATP酶活性，与肌动蛋白反应；另一方面，围绕 A丝构成 I细丝，宛如在六边形顶点的位置围绕 A细丝， I细丝是由肌动蛋白组成的。当不存在 Ca2 时，肌动蛋白不能在肌钙蛋白 -原肌球蛋白系统的作用下与小桥反应，但是由于 Ca2 的作用将抑制解除之后，它可以和肌球蛋白的头部起反应。其结果小桥摆动将 I丝向肌原纤维 A带中央方向拉入约 100纳米。此时，一个分子 ATP被分解，小桥随之脱钩，而与下一个肌动蛋白反应。在这个反应中，由于 I丝从 A带