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- EK-Bio(酶研生物）
- BC57057
- 2025年07月13日
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- 文献和实验
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48T
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文献和实验Mol Cell：杨薇等揭示 DNA-PK 的激活机制以及自磷酸化对 NHEJ 通路的重要作用
and Rad3-Related）三种激酶。 其中，DNA-PK 是非同源末端连接（Non-homologous end joining，NHEJ）通路中的关键蛋白激酶，由 DNA-PKcs（DNA-PK 催化亚基）、Ku70/80 和 DNA 末端组成，其全酶装配会进一步招募 NHEJ 相关的连接酶和修复蛋白，包括 DNA 连接酶 IV、XRCC4（X-ray cross complementing protein 4）、XLF（XRCC4-like factor）和 Artemis 等。 由于激酶
，能与配体直接结合，对 Hh 信号起负调控作用。受体 Smo 由原癌基因 Smothened 编码，与 G 蛋白偶联受体同源，由 7 个跨膜区的单一肽链构成，N 端位于细胞外，C 端位于细胞内，跨膜区氨基酸序列高度保守，C 末端的丝氨酸与苏氨酸残基为磷酸化部位，蛋白激酶催化时结合磷酸基团。该蛋白家族成员只有当维持全长时才有转录启动子的功能，启动下游靶基因的转录。
趋化因子受体信号传递 趋化因子受体与相应配体结合后引发胞内复杂的信号转导级联反应。第一步是受体与其高亲和力配体的结合，引起构象变化导致受体关联的G蛋白异三聚体分解为α和βγ亚基，α和βγ亚基作为第二信使激活随后的一系列效应酶，如磷脂酶C和蛋白激酶。 主要的趋化因子受体、配体及其分布 磷脂酶C可引发磷酸肌醇C信号通路和胞内Ca2+浓度的增加。这个信号转导级联反应不仅可以调节肌动蛋白依赖的细胞
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