Sheep免疫球蛋白AFc段受体(FcαR/CD89)ELI

免疫球蛋白Fc段受体FcαR

免疫球蛋白 Fc 段受体 Fc α R       FcαR  即CD89分子，包括a1、a2和a3等不同的异型，其中a1是跨膜形式，胞膜外区有2个IgSFC2样结构域。CD89分布于外周血和黏膜组织中绝大部分吞噬细胞，某些T细胞和B细胞亚群也表达CD89。a1异型表达于单核细胞和中性粒细胞，a2异型表达于肺泡巨噬细胞。CD89可与IgAl和IgA2 h段结合，CD89为IgA中亲和力受体，能结合血清型或分泌型IgAl和IgA2，介导吞噬细胞的吞噬作用、超氧产生、释放

免疫球蛋白分子的超家族

细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（　heterophilic interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ (CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD

二 、 Ig超家族的特点

在细胞膜上，而PDGFR胞浆区含有543个氨基酸残基，并具有酪氨酸激酶的结构。除CD4第一个结构域和N-CAM分子外，Ig超家族中的一个结构域通常由一个外显子所编码。有些Ig超家族成员的基因连锁在一起，如Thy-1，N-CAM，CD3γ、δ、ε链的基因在11q23。Ig Fc段受体FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ和FcεRⅠα链基因在1q23-q24。 根据IGSF结构域中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及IgV区或C区同源性的程度，IGSF结构域可分为V组、C1组和C2