D-乳酸脱氢酶（D-LDH）活性检测试剂盒（微量法）

基因敲除结核杆菌助力研究细胞焦亡的信号通路

。 图 5 EST12-RACK1 通过 NLRP3 和 GSDMD 引起巨噬细胞焦亡和 IL-1 分泌 A-C：LDH、ELISA 分析 EST12 处理的 WT、NLRP3-/-和 GSDMD-/-腹腔巨噬细胞毒性分析及 IL-1β分泌；D：WB 检测 EST12 处理的 WT、NLRP3-/-腹腔巨噬 GSDMD 和 caspase-1 的活性；E：WB 检测 EST12 和 EST12-Y80A 处理的腹腔巨噬细胞 GSDMD 的活性；F-H：LDH、ELISA、WB 检测 EST12

FASEB J：动物肠菌合成宿主神经活性 D 型氨基酸

D 型氨基酸的能力进行了评估，在菌种和菌株水平观察到显著差异，为研究这类神经活性物质对宿主生理功能的调控提供了方法和基础。 Jonathan V. Sweedler 教授和司同研究员为本文共同通讯作者，Cindy J. Lee，Tian A. Qiu 和洪志来为共同第一作者，Huimin Zhao 教授和戴磊研究员作为共同作者对本文亦做出重要贡献。 我们的左右手互为镜像，彼此不能重合。自然界中，与其镜像具有不能互相重合构型或构象的分子被称为手性分子，这一组分子被称为对映异构体。有意

酶的分子结构和活性中心

、�OOH及�H基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。而D(-)乳酸由于�H、�OOH的空间位置与L(+)乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与酶结合受其催化(图2)。由此可见，酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质，而且还决定于底物和活性中心的空间构象，只有那些有一定的化学结构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型又完全适应的化合物，才能作为酶的底物。 图2-2 乳酸脱氢酶的立体异构特异性 A、B、C