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- 详细信息
- 文献和实验
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100
- 供应商:
南京赛泓瑞
- 应用:
酶联法样本检测
- 适应物种:
人/大鼠/小鼠等各类物种
- 样本:
血清 细胞等
- 规格:
48T/96T
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文献和实验网络 第二节 蛋白酪氨酸激酶 蛋白酷氨酸激酶(protein tyrosine kinase,PTK)是一类催化ATP上γ-磷酸转移到蛋白酪氨酸残基上的激酶,能催化多种底物蛋白质酪氨酸残基磷酸化,在细胞生长、增殖、分化中具有重要作用。迄今发现的蛋白酪氨酸激酶中多数是属于致癌RNA病毒的癌基因产物,也可由脊椎动物的原癌基因产。根据PTK是否存在于细胞
受体(CD2l、CDl9、CD81)以及CD45分子。这一点,和T细胞识别抗原时发生TCR-CD3、辅助受体(CD4/CD8)和CD45的多聚作用十分相似。多聚化产生两个结果:一是CD45分子胞内段的PTP解除PTKSrc分子C端对PTK分子活性中心的抑制;第二个结果是,受体相关性蛋白酪氨酸激酶即Src家族的成员彼此成簇而发生相互磷酸化,SrcPTK因而激活。表10-1表明,B细胞中参与这一重要步骤的Src家族成员有Lyn、Fyn、Blk和Lck,比参与丁细胞激活的Src家族多了两个成员。
静止状态时,Src家族的PTK如Fyn、Blk和Lyn通过酰基化与膜脂结合而附着于细胞膜内侧,因成簇和相互磷酸化而激活后,首先使结合于BCR的Iga/Igp分子胞内段上ITAM中的酪氨酸残基发生磷酸化,磷酸化的ITAM招募各种带有SH2结构域的蛋白质分子,首当其冲的是带有两个SH2结构域的Syk-PTK分子。Syk与T细胞中的ZAP-70一样,都属胞质中游离的Syk家族。Syk分子一旦被募集到ITAM附近,其SHl结构域即活性中心的酪氨酸残基可迅速从Src-PTK获得磷酸根(发生磷酸
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