BRM/BRG 1 ATP抑制剂1

表观遗传学中组蛋白的修饰

的作用是调控基因表达。例如组蛋白甲基化多导致基因沉默，去甲基化则相反；乙酰化一般是转录激活，去乙酰化则相反。当然，也可在此基础上产生复杂的生物学效应。例如组蛋白去乙酰化酶 HDAC 可影响免疫系统；H3K4me3、H3K9me2 能够调控记忆的形成, 而且 H3K 甲基化与 X 染色体失活、基因组印记和异染色质形成有关；H3 乙酰化通过多种机制调控以来 ATP 的染色质重塑 ，并参与炎症反应；H2A、H2B 泛素化则与 DNA 损害反应有关；而 H3S28 磷酸化与 H3K27 乙酰化可激活转录

线粒体和凋亡

性起调节作用。很多凋亡的关键步骤包括caspase激活物的释放和电离子通道的改变，以及线粒体膜电位差的丢失等都发生于线粒体，因此线粒体 对凋亡的发生或抑制起重要作用。 (一)细胞色素C释放与凋亡复合体的形成     在研究哺乳细胞凋亡的生物化学反应时，发现某些位于线粒体内膜的蛋白可以直接启动细胞凋亡，并导致细胞色素C释放到细胞质或细胞核。被释放的细胞色素C可以和Apaf―1结合，改变其构象，大大增加后者与dATP／ATP的亲和性，并且使细胞色素C―Apaf―1形成多聚体。与此

【共享】【申请加分】国外癌症基础研究的主要进展

删除突变的drs基因分析揭示，C末端区以及3个一致重复的N末端区都出现凋亡。Caspase-12、Caspase –9以及Caspase-3都继续被drs激活，Caspase--3,和Caspase-9的抑制剂都抑制drs引起的凋亡。在凋亡过程中没有看到因drs引起线粒体细胞色素C释放到细胞质去，这表明线粒体途径不是drs介导的凋亡，而且，研究人员发现，Drs蛋白能与定位在内质网的凋亡蛋白ASY/Nogo-B/RTN-x(S)结合，并且这些基因共同表达增加了凋亡的效果。这项研究结果提示，由ASY