人真核肽链释放因子GTP结合亚基ERF3A(GSPT1)EL

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

饥饿的 HeLa 和 NIH 3T3 癌细胞系获得的裂解物中的磷酸化蛋白特异性。图示：从复杂生物样品中富集高纯度磷蛋白。用 theThermo Scientific Pierce 磷酸化蛋白富集试剂盒进行 Weste blot 分析，根据试剂盒说明书制备细胞裂解液，富集磷酸化蛋白。利用识别生长因子信号传导相关关键调控蛋白的磷酸化特异性抗体实现蛋白检测。细胞色素 C (pI 9.6) 和 p15Ink4b (pI 5.5) 作为非磷酸化蛋白非特异性结合的阴性对照。FT = 流穿馏分，W = 合并洗脱馏分，E

分子生物学简史

空间结构是由其氨基酸序列来确定的。1958年Ingram证明正常的血红蛋白与镰刀状细胞溶血症病人的血红蛋白之间，亚基的肽链上仅有一个氨基酸残基的差别，使人们对蛋白质一级结构影响功能有了深刻的印象。与此同时，对蛋白质研究的手段也有改进，1969年Weber开始应用SDS-聚丙烯酰胺 凝胶电泳 测定蛋白质分子量;60年代先后分析得血红蛋白、核糖核酸酶 A等一批蛋白质的一级结构;1973年氨基酸序列自动测定仪问世。中国科学家 在1965年人工合成了牛胰岛素;在1973年用1.8AX-线衍射分析

重组细胞因子分类及应用概述

跟变性电泳也不一样。 九、分子量 还原SDS-PAGE测定：本法测得的分子量，除单链蛋白质外，均不是天然蛋白质的完整分子量，而是组成这些蛋白质的亚基或肽链的分子量。本法对一些电荷异常，或构象异常，或带有大辅基的蛋白质不适用，如组蛋白F1和某些糖蛋白等。对一些结构蛋白如胶原蛋白等也不适用。 准确度比较：点喷雾质谱法>还原的SDS-PAGE>非还原的SDS-PAGE>HPLC 此法测得的表观分子量由于翻译后修饰（磷酸化，糖基化），剪切，异构等原因，会比预期的分子量偏大