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- SPR-516
- 2025年11月17日
企业认证
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- 详细信息
- 技术资料
- 保存条件：
-80ºC
- 保质期：
一年
- 英文名：
Tau-441 (2N4R) P301S Mutant Pre-formed Fibrils (CHO-expressed, N-glycosylated)
- 库存：
大量
- 供应商：
StressMarq
- 规格：
100 µg/100 µg x2/100 µg x5/500 µg (@ 5mg/mL)/500 µg x2 (@ 5mg/mL)
| 规格： | 100 µg | 产品价格： | 询价 |
|---|---|---|---|
| 规格： | 100 µg x2 | 产品价格： | 询价 |
| 规格： | 100 µg x5 | 产品价格： | 询价 |
| 规格： | 500 µg (@ 5mg/mL) | 产品价格： | 询价 |
| 规格： | 500 µg x2 (@ 5mg/mL) | 产品价格： | 询价 |
| 产品名称 | Tau-441 (2N4R) P301S 突变型前体原纤维 (CHO-表达的, N-糖基化的) |
| 产品描述 |
重组人Tau-441 (2N4R) P301S 突变型前体原纤维 (CHO-表达的, N-糖基化的) |
| 应用范围 | WB, SDS PAGE, In vitro Assay |
| 浓度 | 2 mg/ml 或 5 mg/ml |
| 标记物 | 无标签 |
| 性质 | 重组的 |
| 来源物种 | 人 |
| 表达系统 | 中华仓鼠卵巢 (CHO) |
| 氨基酸序列 | GGSHHHHHHHHHHGSGGSENLYFQGMAEPRQEFEVMEDHAGTYGLGDRKDQGGYTMHQDQEGDTDAGLKESPLQTPTEDGSEEPGSETSDAKSTPTAEDVTAPLVDEGAPGKQAAAQPHTEIPEGTTAEEAGIGDTPSLEDEAAGHVTQARMVSKSKDGTGSDDKKAKGADGKTKIATPRGAAPPGQKGQANATRIPAKTPPAPKTPPSSGEPPKSGDRSGYSSPGSPGTPGSRSRTPSLPTPPTREPKKVAVVRTPPKSPSSAKSRLQTAPVPMPDLKNVKSKIGSTENLKHQPGGGKVQIINKKLDLSNVQSKCGSKDNIKHVSGGGSVQIVYKPVDLSKVTSKCGSLGNIHHKPGGGQVEVKSEKLDFKDRVQSKIGSLDNITHVPGGGNKKIETHKLTFRENAKAKTDHGAEIVYKSPVVSGDTSPRHLSNVSSTGSIDMVDSPQLATLADEVSASLAKQGL |
| 纯度 | >95% |
| 蛋白长度 | 441 aa (不包含标签), 466 aa (包含标签) |
产品特性
| 储存缓冲液 | 1X PB pH7.4, 2mM DTT |
| 储存温度 | -80ºC |
| 运输温度 | 干冰. 运输: 该产品会与其他同订单产品分开发货. |
| 纯化方式 | 亲和纯化和尺寸排除法 |
| Protein Size | 48.609 kDa |
| 引用该产品 | Human Recombinant Tau-441 (2N4R) P301S Mutant Pre-formed Fibrils (CHO-表达的, N-糖基化的) (StressMarq Biosciences Inc., Victoria BC CANADA, Catalog # SPR-516) |
| 分析证书 | 经SDS-PAGE & Nanodrop分析验证蛋白纯度 >95% |
| 其他相关信息 | 哺乳动物细胞系中的 CHO 表达可能会导致更像“人类”的磷酸化/糖基化模式。 相关PFF请见货号 SPR-516. |
生物学特性
| 别名 | MAPT, intracellular neurofibrillary tangles, NFTs, paired helical filaments, PHFs, 2N4R |
| 研究领域 | 神经纤维缠结&Tau, 神经退行性疾病, 神经生物学, 阿尔茨海默病 |
| Swiss Prot | P10636-8 |
| 科研背景 | Mammalian N-glycosylation is present on CHO-secreted tau 2N4R, which contributes to slower migration on SDS-PAGE than E.coli or Baculovirus/Sf9 expressed tau (1, 2). N-glycosylated tau has been identified in human AD-diseased brains, but not healthy brains, and may precede tau hyperphosphorylation (3, 4). N-glycosylation of Tau has been demonstrated to affect its aggregation propensity (5). The tau P301S mutation is associated with early onset neurodegeneration, and functionally reduces microtubule assembly and stimulates fibril assembly (6, 7). Our CHO-expressed Tau 2N4R P301S will readily form fibrils in the absence of heparin and contains mammalian post-translational modifications that may better mimic tau in human AD-brains. |
| 参考资料 | 1. Guo et al., 2019. A pathogenic tau fragment compromises microtubules, disrupts insulin signaling and induces the unfolded protein response. Acta Neuropathologica Communications. DOI: 10.1186/s40478-018-0651-9 2. Losev et al., 2020. Differential effects of putative N-glycosylation sites in human Tau on Alzheimer’s disease-related neurodegeneration. Cellular and Molecular Life Sciences. DOI: 10.1007/s00018-020-03643-3 3. Zhang et al., 2020. Integrative glycoproteomics reveals protein N-glycosylation aberrations and glycoproteomic network alterations in Alzheimer’s disease. Sci. Adv. DOI: 10.1126/sciadv.abc5802 4. Liu et al., 2002. Role of glycosylation in hyperphosphorylation of tau in Alzheimer’s disease. FEBS. DOI: 10.1016/S0014-5793(02)02228-7 5. Losev et al., 2019. Novel model of secreted human tau protein reveals the impact of the abnormal N-glycosylation of tau on its aggregation propensity. Sci. Rep. doi.org/10.1038/s41598-019-39218-x 6. Bugiani et al., 1999. Frontotemporal Dementia and Corticobasal Degeneration in a Family with a P301S Mutation in Tau. J Neuropathol Exp Neurol. doi: 10.1097/00005072-199906000-00011. 7. Goedert and Crowther, 1999. Effects of frontotemporal dementia FTDP-17 mutations on heparin-induced assembly of tau filaments. FEBS Lett. DOI: 10.1016/s0014-5793(99)00508-7 |
产品图片
CHO 表达的 Tau 2N4R P301S 前体原纤维 (SPR-516) 的代表性 TEM 图像，200 nm 比例尺。使用磷钨酸和醋酸双氧铀染色在碳涂层 400 目铜网上在 80 Kv 下获得的 SPR-516 负染色透射电子显微镜图像。
在 12% Tris-甘氨酸凝胶（无 SDS）上对 CHO 表达的 Tau 单体 (SPR-515) 和原纤维 (SPR-516) 进行非变性 PAGE。泳道 1：Biorad All Blue 标准品 (4uL)。泳道 2：CHO 表达的 hTau 2N4R P301S 单体 (2ug)。泳道 3：CHO 表达的 hTau 2N4R P301S 原纤维 (2ug)。泳道 4：N/A。泳道 5：CHO 表达的 hTau 2N4R P301S 单体 (4ug)。泳道 6：CHO 表达的 hTau 2N4R P301S 原纤维 (4ug)。注意：与还原的、经 SDS 处理的 MW 标准品相比，天然蛋白质在凝胶中的迁移速度通常要慢得多。
CHO 表达的 Tau 单体 (SPR-515) 和前体原纤维 (SPR-516) 的 ThT 荧光（在 450 nm 处激发，在 485 nm 处发射）。该图显示与 5 和 50 ug 单体相比，5 和 50 ug 原纤维中的 ThT 信号增强。
PNGase F 处理 CHO 表达的 tau 后，表观分子量发生了可观察到的变化，表明存在 N-糖基化。单体用 PNGase F (NEB) 处理，这是一种糖苷酶，可特异性切割 N-连接寡糖最里面的 GlcNAc 和天冬酰胺残基，并在 37°C 下孵育 1 小时，并在 5-12% 梯度 Bis-Tris 凝胶上运行。
修饰/总磷酸化 PTM 谱图计数揭示了使用 CHO 表达的人 P301S Tau 2N4R 单体上多达 7 个磷酸化位点（通过质谱测定）。 CID 和 HCD 片段化方法均用于改善序列覆盖率和脱酰胺检测。蛋白质序列覆盖率为82%。定位概率截止值设置为 ≥80%（黄色）或 ≥95%（绿色）。注意：磷酸化位点的数量似乎少于杆状病毒/Sf9 表达的 tau 2N4R（参见 StressMarq 产品目录号 SPR-471、472、496 和 498）。
使用 Stressmarq 的 SPC-801 和磷酸化 S324 Tau 抗体 (GeneBio Systems) 对纯化的 hTau (2N4R) P301S 单体 (SPR-515) 进行斑点印迹，比较大肠杆菌表达、杆状病毒/sf9 表达和 CHO 表达的磷酸化情况。将蛋白质印迹到硝酸纤维素上，与 1:1000 一抗和/或 1:4000 二抗一起孵育。二抗对照是山羊抗兔：HRP。暴露1秒。
SPR-516 的代表性 TEM 图像，500nm 尺度。使用磷钨酸和醋酸双氧铀染色在碳涂层 400 目铜网上在 80 Kv 下获得的 SPR-516 负染色透射电子显微镜图像。
对用 dH2O 稀释至 0.5 mg/mL 的 5 mg/mL SPR-516 进行原子力显微镜分析，将其固定在新劈开的云母上，清洗、干燥并使用敲击模式进行分析。代表性图像为 5 x 5 µm xy（左）和 2 x 2 µm xy（右），两者的 Z 范围均设置为 12 nm。
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