淀粉样β肽（22-35），144189-71-9，阿拉丁

AD 的常见蛋白标志物及其研究进展

的早期诊断和治疗对 AD 的防治具有重要的临床意义。   二、AD 诊断的常见蛋白标志物 对于 AD 的早期诊断和疾病风险评估，生物标志物的检测是一项重要指标。关于 AD 发病机制的各种假设导致了许多不同类型的生物标志物的发展，其中更是以 Aβ 寡/多肽、tau 蛋白和载脂蛋白 E（ApoE）的衍生物为主。 1、淀粉样蛋白 β（Aβ） Aβ 肽是由淀粉样前体蛋白（APP）经过 β 和 γ 分泌酶相关的一系列剪切事件后产生的，通常由 38‒42 个氨基酸组成，分子量约 4 kDa。Aβ

脑室灌注β-淀粉样肽致痴呆动物模型

Aβ沉积或淀粉样蛋白沉积以及反应性小胶质细胞和星形胶质细胞增生,使Aβ不能大量弥散性分布到脑内。2. 2 　可溶性大片段Aβ　Aβ是一种由40～42个氨基酸组成的多肽,疏水基残基定位于C末端,C端越长越易沉积。短于1～31 的Aβ片段不易聚集或沉积,但长于1～36 的Aβ就能形成聚集,所以33～35 是十分重要的肽段[ 9 ] 。研究表明,基因Aβ编码区的致病性突变可使长型Aβ片段增加,最终导致细胞凋亡[ 10 ] 。不同突变的转基因小鼠的共同特点是Aβ表达速度增加,主要是长型Aβ(1～42

蛋白复性（三）-蛋白质的结构转换

摘要 　许多不相关的蛋白质含有相同的短肽序列却形成不同的空间构象. 结构转换广泛存在于蛋白质折叠和功能过程中, 具有重要的生物学意义. 综述了Serpin和EF-Tu的失活、血细胞凝集素的激活、蛋白酶成熟、亚基装配和蛋白质淀粉样化等过程中肽链同源肽段的结构转换模式, 并讨论了它在理解蛋白质折叠机理和“构象病”病因中的应用. 关键词 　蛋白质折叠, 结构转换, α/β转换, 淀粉样化 　　蛋白质的空间结构是体现生物功能的基础, 蛋白质折叠则是形成