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Pulldown
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Pull down技术是一种研究蛋白质之间相互作用的方法,其基本原理是将一种蛋白质(称为诱饵蛋白)固定在某种基质 如Sepharose上,当细胞抽提液或其他含有目的蛋白的溶液通过该基质时,与诱饵蛋白相互作用的蛋白质(目标蛋白)会被吸附在基质上,而其他非相互作用蛋白质则随洗脱液流出。
被吸附的目标蛋白可以通过改变洗脱液或洗脱条件被回收,从而分离和鉴定出与已知蛋白质相互作用的蛋白质。这种方法不仅用于发现新的蛋白质相互作用,还用于验证已知蛋白质之间的相互作用。GSTpull down是一种特殊的pull down技术,它利用谷胱甘肽S转移酶(GST)融合蛋白作为诱饵蛋白,GST融合蛋白可以固定在谷胱甘肽亲和树脂上,用于捕获与之相互作用的蛋白质。Pulldown实验是一种用于研究蛋白质间相互作用的技术,其原理如下:
Pulldown实验的主要步骤通常包括:
此外,在实验中也可以使用其他类型的亲和剂,如抗体、蛋白结构域或配体,以及不同的固相支持物(如琼脂糖糖珠或磁珠)。这些步骤有助于提高实验的特异性和效率。研究蛋白质功能的最佳工具之一来自其分子相互作用的表征。 免疫共沉淀和谷胱甘肽-S-转移酶 (GST) 融合蛋白 pull-down 检测是两种常用的检测目标蛋白分子相互作用的技术。GST pull-down 是在体外验证两种蛋白质结合的方法之一,其原理是目的蛋白与GST融合表达,蛋白固定在谷胱甘肽(GSH)亲和树脂上,作为与目的蛋白亲和的支持物,起到“诱饵蛋白”的作用。 目标蛋白溶液通过柱子,从中可以捕获相互作用的“捕获蛋白”(目标蛋白)。结合物洗脱后,通过蛋白质印迹 (WB) 分析证实了两种蛋白质之间的相互作用。
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