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180天
- 英文名:
Monodehydroascorbate Reductase(MDHAR) Activity Assay Kit
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999
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百生跃(Bioleaper)
- CAS号:
/
- 规格:
50T
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文献和实验相关专题 目的要求 (1) 了解乳酸脱氢酶活性测定原理。 (2) 学习用比色法测定酶活性的方法。 实验原理 乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase简称LDH,EC.1.1.1.27, L-乳酸: NAD+氧化还原酶)广泛存在于生物细胞内,是糖代谢酵解途径的关键酶之一,可催化下列可逆反应。 LDH可溶于水或稀盐溶液。组织中LDH含量测定方法很多,其中紫外分光光度法更为简单、快速
酶活力的大小常以每mg酶蛋白每分钟所分解的底物量(或生成的产物量)μmol数表示之。测定酶活性的方法很多,常因反应的底物和产物的性质不同可选用不同的方法,应用最广泛的是比色法或分光光度法。凡反应系统中的化合物在紫外区或可见光区有吸收峰的都可以用这种方法进行测定。如果酶催化的是一需氧反应,如氧化酶,则可用测压法或氧电极法。如果催化的反应系统中需要ATP或产生ATP,如一些激酶;或是有NAD存在,如一些脱氢酶和氧化还原酶;或者反应产生H2O2,如一些氧化酶,这些酶的活性可以用生物发光或化学发光方法进行
学行为和稳定性,使 N ADH氧化过电位降低达600mV之多,NADH的检测限也更低,用途更大;组氨酸修饰银电极能有效催化 N AD+高效还原再生为具有生物活性的 N ADH,这种高效再生体系有望用于生物反应器中。 (2)与 N ADH相关脱氢酶的检测 将葡萄糖脱氢酶固定在可催化氧化 N ADH的电活性聚甲苯胺蓝膜中,建立了葡萄糖的电分析新方法;利用无机仿生界面对 N ADH氧化的电催化作用,实现了对乳酸脱氢酶活性的测定,提供了纳米级微电极在临床生化分析中应用的实例。提出
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