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- 加拿大
- SPR-490
- 2026年01月04日
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
-80ºC
- 保质期：
一年
- 英文名：
Tau-352 (fetal 0N3R) Wild-Type Monomers
- 库存：
大量
- 供应商：
StressMarq
- 规格：
100 µg/100 µg x2/100 µg x5/500 µg (@ 5mg/mL)/500 µg x2 (@ 5mg/mL)
| 规格： | 100 µg | 产品价格： | 询价 |
|---|---|---|---|
| 规格： | 100 µg x2 | 产品价格： | 询价 |
| 规格： | 100 µg x5 | 产品价格： | 询价 |
| 规格： | 500 µg (@ 5mg/mL) | 产品价格： | 询价 |
| 规格： | 500 µg x2 (@ 5mg/mL) | 产品价格： | 询价 |
| 产品名称 | Tau 蛋白 |
| 产品描述 |
Tau-352 (胚胎 0N3R) 野生型蛋白单体 |
| 应用范围 | WB, SDS-PAGE, In vitro Assay |
| 浓度 | 2 mg/ml 或 5 mg/ml |
| 标记物 | 无标签 |
| 性质 | 重组 |
| 来源物种 | 人 |
| 表达系统 | 大肠杆菌 (E. coli) |
| 氨基酸序列 | MAEPRQEFEVMEDHAGTYGLGDRKDQGGYTMHQDQEGDTDAGLKAEEAGIGDTPSLEDEAAGHVTQARMVSKSKDGTGSDDKKAKGADGKTKIATPRGAAPPGQKGQANATRIPAKTPPAPKTPPSSGEPPKSGDRSGYSSPGSPGTPGSRSRTPSLPTPPTREPKKVAVVRTPPKSPSSAKSRLQTAPVPMPDLKNVKSKIGSTENLKHQPGGGKVQIVYKPVDLSKVTSKCGSLGNIHHKPGGGQVEVKSEKLDFKDRVQSKIGSLDNITHVPGGGNKKIETHKLTFRENAKAKTDHGAEIVYKSPVVSGDTSPRHLSNVSSTGSIDMVDSPQLATLADEVSASLAKQGL |
| 纯度 | >95% |
| 蛋白长度 | 全长蛋白 (1-352 aa) |
产品特性
| 储存缓冲液 | 10 mM Hepes pH 7.4, 100 mM NaCl |
| 储存温度 | -80ºC |
| 运输温度 | 干冰. 运输: 该产品会与其他同订单产品分开发货. |
| 纯化方式 | 离子交换层析纯化 |
| Protein Size | 37 kDa |
| 引用该产品 | Human Recombinant Tau352 (fetal 0N3R) Monomers (StressMarq Biosciences Inc., Victoria BC CANADA, Catalog # SPR-490) |
| 分析证书 | 经SDS-PAGE & Nanodrop分析验证蛋白纯度 >95%. 低内毒素 <5 EU/mL @ 2mg/mL. |
| 其他相关信息 | 相关PFF请见目录号# SPR-491 |
生物学特性
| 别名 | Tau aggregate, tau protein, microtubule-associated protein tau, MAPT, MAP, microtubule-associated protein, Truncated Tau Protein Aggregate, Paired Helical Filament-Tau, Phf-Tau, Neurofibrillary Tangle Protein, G Protein Beta1/Gamma2 Subunit-Interacting Factor 1, Isoform 2, tubulin-associated unit, 95-amino acid tau protein fragment, Truncated Tau |
| 研究领域 | MT 相关蛋白, 神经元标记物, 神经纤维缠结&Tau, 神经退行性疾病, 细胞标记物, 轴突标记物, 微管, 神经生物学, 阿尔茨海默病, 细胞信号传导, 细胞骨架 |
| 细胞定位 | 外周膜蛋白, 微管, 微管相关复合体, 微管蛋白复合体, 树突, 核周区域, 核斑点, 生长锥, 神经元胞体, 神经纤维缠结, 细胞体, 细胞核, 细胞膜, 细胞质, 细胞质侧, 细胞质基质, 细胞质核糖核蛋白体, 细胞骨架, 质膜, 轴突, 轴膜, 轴膜 质膜 |
| Accession Number | NP_058525.1 |
| GeneID | 4137 |
| Swiss Prot | P10636-2 |
| 科研背景 | Alzheimer’s Disease (AD) is the most common neurodegenerative disease, affecting 10% of seniors over the age of 65 (1). Tau (tubulin-associated unit) is normally located in the axons of neurons where it stabilizes microtubules. Tauopathies such as AD are characterized by neurofibrillary tangles containing paired helical filaments (PHFs). Brain-specific tau isoforms vary in the number of N-terminal inserts and C- terminal repeat domains due to alternative splicing of exons; only the shortest isoform of tau, 0N3R, is expressed in the fetal brain during neurogenesis (2). Three-repeat (3R) isoforms have been shown to be more prone than four-repeat (4R) isoforms to form oligomers in vitro (3). The β-sheet core of Tau 0N3R fibrilized using heparin differs from all other tau fibril structures known to date (4). Tau 0N3R has been demonstrated to accelerate alpha-synuclein aggregation and spreading in Parkinson’s disease through the formation of mixed fibrils (5). |
| 参考资料 | 1. www.alz.org/alzheimers-dementia/facts-figures. 2. Goedert et al. Multiple isoforms of human microtubule-associated protein tau: Sequences and localization in neurofibrilary tangles of Alzheimer’s disease. Neuron. 1989;3(4):519-526. 3. Shahpasand-Kroner et al. Three-repeat and four-repeat tau isoforms for different oligomers. Prot. Sci. 2021;doi: 10.1002/pro4257. 4. Dregni, et al. Inclusion of the C‑Terminal Domain in the β‑Sheet Core of Heparin-Fibrillized Three-Repeat Tau Protein Revealed by Solid-State Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy. JACS. 2021. doi.org/10.1021/jacs.1c03314. |
产品图片
胚胎 Tau 0N3R 单体的 Tris-甘氨酸 SDS-PAGE (12%). 分子量梯 = Precision Plus Protein 全蓝蛋白标准品.
胚胎 Tau 0N3R 单体形成原纤维的硫黄素T 聚集活性测试。加入肝素或 0N3R 前提原纤维后单体会形成原纤维。每个孔中加入了DTT来控制原纤维形成时候的二硫键。
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文献和实验的 Tau 蛋白单体并不自然存在于正常神经细胞中，并且 Tau 蛋白比较分散的位于轴突当中，浓度较低，不利于快速聚集形成纤维缠结。有多方研究表明，突变的 Tau 蛋白 PFFs 催化聚集过程要比野生型 Tau 快很多，而突变型全长 Tau PFFs 的催化聚集能力又比截短的 Tau PFFs 要有效一点。为了克服 Tau 蛋白聚集沉积过程慢的难题，StressMarq 推出四种活性 Tau 蛋白，可以加速 Tau 纤维缠结的形成。其中 P301S 是指在外显子 10 上发生的突变，该突变型 Tau
1-40 和 Aβ1-42 是 Aβ 蛋白的两种最重要的亚型，Aβ1-40 的含量最为丰富。Aβ1-42 倾向于聚集并产生更明显的神经毒性，是第一个显示明显异常的生物标志物。Aβ 单体的聚集可以产生不同类型和大小的聚集体，其中可溶性 Aβ 低聚物的神经毒性更大。 2、Tau 蛋白 Tau 蛋白是一种微管相关蛋白，分子量 50‒75 kDa，主要位于神经元轴突中，是维持骨骼神经元系统稳定性所需的重要分子。正常情况下，其与微管蛋白结合，促进微管的聚合和稳定。然而，在 AD 患者体内，Tau 的过度磷酸
还是不可溶组分中，单体 Aβ 成分都得到了显著的下降。而这种下降，极有可能是由光氧合后，Aβ 变得不稳定导致的。图片来源：Brain 为了验证光氧合后的 β 淀粉样蛋白更容易被清除，研究团队将使用 BAP-1 光触媒氧合后的 β 淀粉样蛋白（Aβ）与对照组 Aβ 注射进了健康的小鼠脑中，并在 24 小时后检测大脑中残余的 Aβ 含量。结果显示，注射未光氧合 Aβ 的小鼠脑中的 Aβ 几乎没有被清除，而注射光氧合 Aβ 的小鼠脑中残余的 Aβ 显著低于对照组。这些数据进一步表明光氧合促进了 β 淀粉样蛋白
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