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- XY-SH145
- 国产
- 2025年12月17日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
65
- 英文名：
α-L-Arabinofuranosidase, α-L-Af
- CAS号：
/
- 保质期：
1年
- 供应商：
上海烜雅生物科技有限公司
- 保存条件：
2-8℃
- 规格：
100管/48样
微量法100管/48样
注 意 ：正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定
测定意义：
α-L-Af 是一种能够水解非还原呋喃阿拉伯糖残基的糖苷酶类，使细胞壁阿拉伯半乳聚糖、阿拉伯甘露聚糖等中性糖不断解离，促进果胶的增溶和降解。由于果实成熟过程中常常伴随着阿拉伯糖的丧失，该酶活性在果实成熟软化中的研究具有重大意义。
测定原理：
α-L-Af分解对硝基/酚阿拉伯呋喃糖苷生成对-硝基/苯酚，后者在400nm有最大吸收峰，通过测定吸光值升高速率来计算α-L-Af活性。
自备用品：
酶标仪/可见分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、96孔板/微量石英比色皿、研钵、冰和蒸馏水。
试剂组成和配制：
提取液：液体100mL×1瓶，4℃保存。
试剂一：粉剂×1瓶，-20℃保存；临用前加入2.5mL蒸馏水，充分溶解备用；用不完的试剂仍-20℃保存。
试剂二：液体4mL×1瓶，4℃保存。
试剂三：液体13mL×1瓶，4℃保存。
粗酶液提取：
1、细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细菌或细胞加入1mL提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；15000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
2、组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液），进行冰浴匀浆。15000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
测定步骤：
- 分光光度计或酶标仪预热30min以上，调节波长至400nm，蒸馏水调零。
| 试剂名称（μL） | 测定管 | 对照管 |
| 试剂一 | 25 | |
| 蒸馏水 | 25 | |
| 试剂二 | 35 | 35 |
| 样本 | 10 | 10 |
| 试剂三 | 130 | 130 |
α-L-Af活性计算：
a.用微量石英比色皿测定的计算公式如下
标准条件下测定的回归方程为y =0.00585x -0.0027；x为标准品浓度（nmol/mL），y为吸光值。
（1）按样本蛋白浓度计算：
单位的定义：每mg组织蛋白每min产生1nmol对-硝基/苯酚定义为一个酶活性单位。
α-L-Af活性(nmol/min/mg prot)=[(ΔA+0.0027)÷0.00585×V反总]÷(V样×Cpr)÷T
=39.89×(ΔA+0.0027) ÷Cpr
（2）按样本鲜重计算：
单位的定义：每g组织每小时产生1nmol对-硝基/苯酚定义为一个酶活性单位。
α-L-Af活性(nmol/min/g鲜重)=[(ΔA+0.0027)÷0.00585×V反总]÷(W×V样÷V样总)÷T
=39.89×(ΔA+0.0027) ÷W
（3）按细菌或细胞密度计算：
单位的定义：每1万个细菌或细胞每小时产生1nmol对-硝基/苯酚定义为一个酶活性单位。
α-L-Af活性(nmol/min/104cell) =[(ΔA+0.0027) ÷0.00585×V反总]÷(500×V样÷V样总)÷T
=0.08×(ΔA +0.0027)
Cpr：样本蛋白质浓度，mg/mL；V反总：反应体系总体积，0.07mL；V样：加入反应体系中样本体积，0.01mL；V样总：加入提取液体积，1mL；W：样本质量，g； 500：细胞或细菌总数，500万；T：反应时间，30min。
b.用96孔板测定的计算公式如下
标准条件下测定的回归方程为y = 0.0039x -0.0027；x为标准品浓度（nmol/mL），y为吸光值。
（1）按样本蛋白浓度计算：
单位的定义：每mg组织蛋白每小时产生1nmol对-硝基/苯酚定义为一个酶活性单位。
α-L-Af活性(nmol/min/mg prot)=[(ΔA+0.0027) ÷0.0039×V反总]÷(V样×Cpr)÷T
=59.83×(ΔA+0.0027) ÷Cpr
（2）按样本鲜重计算：
单位的定义：每g组织每小时产生1nmol对-硝基/苯酚定义为一个酶活性单位。
α-L-Af活性(nmol/min/g鲜重)=[(ΔA+0.0027)÷0.0039×V反总]÷(W×V样÷V样总)÷T
=59.83×(ΔA+0.0027) ÷W
（3）按细菌或细胞密度计算：
单位的定义：每1万个细菌或细胞每小时产生1nmol对-硝基/苯酚定义为一个酶活性单位。
α-L-Af活性(nmol/min/104cell) =[(ΔA+0.0027) ÷0.0039×V反总]÷(500×V样÷V样总)÷T
=0.12×(ΔA +0.0027)
Cpr：样本蛋白质浓度，mg/mL；V反总：反应体系总体积，0.07mL；V样：加入反应体系中样本体积，0.01mL；V样总：加入提取液体积，1mL；W：样本质量，g； 500：细胞或细菌总数，500万；T：反应时间，30min。
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文献和实验C5 H10 O5 。戊糖的一种。 D-阿拉伯糖除含于一部分植物糖苷中外，几乎在自然界中是找不到的，而 L-阿拉伯糖则以植物界为中心广泛分布着，在松或杉的心材中呈结合状态或游离状态存在。植物树胶多数也是以 L-阿拉伯糖为主要成分的多糖。一般植物细胞作为细胞外间质成分而合成分泌的杂多糖常含有 L-阿拉伯糖。与 D-木糖是 4-差向异构体的关系，在生物体内经由α -D-葡萄糖 -1-磷酸→ UDP-D-葡萄糖→ UDP葡糖醛酸→ UDP－ D-木糖，由特异的差向异构酶的反应生成 UDP
组。作者随后构建了体内、体外银屑病模型，用 L- 薄荷醇处理，出现了类似于 PP6 的结果，即 L- 薄荷醇能促进角质形成细胞中 Hes1 蛋白的表达，但不影响其转录。进一步研究发现，L- 薄荷醇能够通过抑制蛋白酶体对 Hes1 蛋白的降解进而增加 Hes1 蛋白的水平。 图 4 L- 薄荷醇靶向角质形成细胞中的 Hes1 并且上调其表达 作者使用 K5. Hes1fl/fl 和 Hes1fl/fl 小鼠作为研究工具，发现表皮细胞缺失 Hes1 能加重 IMQ 诱导的小鼠银屑病表型，即 K5
L-氨基酸氧化酶，存在于肾脏 肝脏 霉菌、蛇毒、细菌等中，为直接氧化 L-氨基酸的需氧性脱氢酶。 EC1． 4． 3． 2．如果不存在过氧化氢酶，则以 H2 O2 脱羧形成酮酸。 其辅酶是 FMN或 FAD。底物专一性广泛，能很好地氧化亮氨酸、甲硫氨酸等，但不作用于天冬氨酸、谷氨酸、甘氨酸等。但是，鸟类肝脏的酶对碱性氨基酸具有专一性。不过，由于活性低，因此动物的酶对氨基酸代谢是否有意义尚属疑问。但对 L-α -羟酸的氧化活性
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