2-氨基-3-氟吡啶,2-Amino-3-fluoropyr

应用末端截切、进化、再延长技术提高酶稳定性的方法

也被用来突破目前蛋白质合理设计的界限 [ 15， 16] 。 1.1 末端截切 由于蛋白质不同，其末端区域对于结构和功能完整性的贡献也有所不同。对有些蛋白质来说，剪切掉末端部分氨基酸并不影响其三维结构和构造稳定性。在这些结构中，其末端部分经常未被定义或是呈无规则卷曲状态。然而，另一些蛋白质对其末端缺失非常敏感。在这种情况下，其末端少数几个氨基酸的缺失就会导致其构象稳定性 极大地降低，从而形成松散结构 [17] ，使其对蛋白酶更加敏感或是更易聚集形成沉淀 [18] 。这种现象已分别在 RNA

关于论坛中所有Native PAGE/非变性电泳及蛋白回收的经典总结

and features of GST-synthetic dragline fusion expression plasmid pKG-s600 Fig.2 Amino acid sequence of the synthetic dragline protein S6002.2 蛋白质表达、纯化, 氨基酸组分分析及Western 印迹检测PAGE电泳考马氏亮蓝染色结果, Western 印迹一抗为制备的兔抗仿蜘蛛牵丝蛋白S600抗血清, 稀释2000倍使用。中泳道2上样为GST与仿牵丝蛋白融合蛋白质经凝血

染色质结构与基因表达调控

重复(long terminal repeat LTR)顺序的启动子受糖皮质激素受体(glucocorticoid receptor GR)的调控。该启动子也形成6个位置恒定的核小体，在倒数第二个核小体表面有四个糖皮质激素受体的识别位点, 分别位于-175, -119, -98和-83, 其中-175 和-83两结合位点DNA的主沟面对溶液, 可以与GR结合, 这两个位点相距92bp。由于核小体的形成，这两个位点正好位于同一核小体的同一侧, 有利于GR的结合和后来的激活过程。另两位点其主沟面对组蛋白，因受