(R)-1-((苄氧基)羰基)Piper.idine-2-羧

组织蛋白酶cathepsin

组织蛋白酶 cathepsin 在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶。此名源自希腊语的“消化”，为威尔斯达特（ R． Willstā atter， 1929）命名的。来源于同一种类组织细胞的也是由组织蛋白酶 A． B． C． D． E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性底物的种类进行分类，但似乎各自还有数种同工酶。组织蛋白酶 A的代表性底物是 N-苄氧基羰基 -L-谷酰胺 -L-苯丙氨酸，最适 pH约 5.5（ 3— 6），可能是一种羧肽酶，可为二异丙基磷氟酸

多肽立体化学--螺旋多肽

采用模型系统进行研究，可以得到对蛋白质的立体化学有贡献的实质性理解。合成多肽为确定与蛋白质的结构和功能有关的构象及相互作用，提供了颇具吸引力的途径。 螺旋结构是蛋白质、核酸、多糖及许多合成多肽的共同结构特征。研究模型多肽在固态和溶液中的螺旋结构，对明确解释在纤维蛋白和球蛋白的构象研究中得出的结论具有重要意义。 多肽是由α氨基酸按下面的通式组成的聚酰胺，其中R是α氨基酸中的侧链： 根据下面的基本假定，Pauling和Corey设想α-螺旋是折叠多肽比较稳定的二级结构之一： 多肽残基是反式共

半缩醛semiacetal

　　醛的水合物 RCH（ OH） 2 和 2分子的醇 R′ OH以醚键结合的 RCH（ OR′） 2 称为缩醛（ acetal），与一分子醇结合的 RCH（ OH） OR′称为半缩醛（ semia－ cetal或 hemiacetal）。在戊糖以上的糖分子中，羰基和羟基结合而形成稳定的环状半缩醛结构，较之游离醛更为稳定。此时，可因五碳环、六碳环的形成，以及羟基的方向而产生异构体。