血小板利用整合素αIIbβ3驱动纤连蛋白原纤维生成

血小板在血栓形成过程中与多种黏附蛋白相互作用，但其组装纤维连接蛋白基质的能力尚不明确。通过体外三维超分辨率显微镜结合生物物理与生化方法，我们揭示了血小板收缩性驱动纤维连接蛋白原纤维生成的核心机制。研究发现，黏附于血栓蛋白（纤维连接蛋白与纤维蛋白）的血小板与黏附于基底膜成分（层粘连蛋白与IV型胶原）的血小板分别沿其顶膜和基底膜下方牵引纤维连接蛋白纤维。与其他细胞类型不同，血小板通过αIIbβ3整合素而非α5β1整合素组装纤维连接蛋白纳米纤维。顶膜原纤维生成与更强的整合素连接激酶激活、更高的血小板牵引力以及纤维状黏附结构中更大的张力相关。这些发现对理解血栓在重塑和血管修复过程中如何维持机械完整性具有潜在意义。