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膜蛋白的纯化过程中面临着不稳定、丰度低、难纯化等问题，无法得到高质量和纯度好的膜蛋白开展体外分子互作实验。在细胞中表达GFP/YFP-目标蛋白融合蛋白，利用细胞裂解上清液进行MST检测，解决难以重组表达纯化的蛋白不能做体外分子互作的难题。

研究蛋白与蛋白的相互作用常见的技术包括BiFC、FRET、BRET、Co-IP、Pull-down、酵母双杂交等，然而这些技术主要存在无法定量分析结合的强度及假阳性等问题。利用微量热泳动技术(MST)技术，可以定量分析蛋白质与蛋白结合亲和力。

在细胞中表达GFP/YFP-目标蛋白融合蛋白，将细胞裂解并离心后取上清液。直接利用细胞裂解上清液直接进行微量热泳动 (MST) 检测，解决难以重组表达纯化的蛋白不能做体外分子互作的难题。

通过农杆菌或者转基因植物表达目标蛋白与GFP（YFP）的融合蛋白，提取侵染后烟草叶片或转基因植物的总蛋白进行MST实验，可以解决MST实验中植物蛋白难以纯化的问题。

利用分子对接和动力学模拟预测药物与靶点蛋白的结合模式，确定关键氨基酸位点。通过突变这些氨基酸并进行微量热泳动实验，比较突变型和野生型蛋白与药物的亲和力。如果突变导致蛋白与药物亲和力降低或不结合，则该位点是药物与蛋白的关键结合位点。