97281-47-5;L-α-phosphatidylcho

多肽立体化学--螺旋多肽

的不同结构。 早年通过X射线衍射研究合成聚谷氨酸-γ-苄酯、聚谷氨酸-γ-甲酯以及聚-L-丙氨酸，证实了α-螺旋的存在。这些高聚物的X射线照片显示了一个很强的，具有1.5 Å间隔的子午（正切）反射，这恰好对应于α-螺旋中的残基平移。所谓残基平移是从任一残基向后一个残基延伸过程中，螺旋上升的高度。后来研究聚-L-丙氨酸及几种其他多肽的X射线衍射，确证了α-螺旋结构。一般地说，当观察到对应于5.4Å的层线和1.47-1.5Å的子午（正切）纹理时，就可以合理地假定α-螺旋的存在。 多肽最普遍的二级结构（α

Cell Cultures

of trypticase soy broth (9.9 ml each) Tubes of trypticase soy broth (5.0 ml each) Nutrient agar plates Sterile transfer pipettes Spectrophotometer and cuvettes 4   Procedure 1. Obtain a trypticase soy broth culture of E. coli

基于极性与非极性氨基酸的“二元组图” 进行蛋白质设计

1. 引言 众多研究结果表明，天然蛋白质结构对于氨基酸的替换具有非常显著的“耐受性”。因此很多不同的氨基酸序列可以编码产生给定的三维结构 [ 1~7 ] 。  我们利用这一 “耐受性”来发展蛋白质设计的总体策略。这一称为 “二元码”的策略是基于极性与非极性氨基酸适当的组合能指导多肽链折叠成相应的二级结构元素，同时使得包埋的非极性氨基酸形成所需的三级结构 [ 8~10] 。设计的 “二元组图” 利用了蛋白质二级结构中天然具备的周期性：α 螺旋具有每圈 3.6 个残基的重复周期