6404-31-5;N-CBZ-D-脯氨酸 , 98%;

基于极性与非极性氨基酸的“二元组图” 进行蛋白质设计

文献 [ 8 ] 和 [ 9 ])。位于这些转角区域的氨基酸残基的选择则基于下面的统计及推理准则。 ( 1 ) 转角区域氨基酸残基的选择基于位置偏好的原则。例如，在初始的四螺旋束库中，螺旋两端的 “ N 帽子” （ N- cap) 和 “ C 帽子” （C- cap) 区域放置甘氨酸残基（图 9.3；参考文献 [8])。天然蛋白中这些位置也经常出现甘氨酸残基 [ 21] 。在 C 帽子后面的位置，加入脯氨酸残基来终止螺旋结构。但某些情况下，脯氨酸残基可能并不适合，因为其引起的肽键顺反异构可能造成蛋白质的多构象（非单一构象

植物蛋白质组学和糖基化

 1. 前言 与其他真核细胞一样，植物细胞中，糖基化通常发生在分泌蛋白质上，虽然在细胞质蛋白和核蛋白上也发现一些糖基化反应。根据寡糖部分和蛋白质骨架之间的连接方式，可将糖基化分为两种类型：N -糖基化和 O-糖基化。植物中 N-糖基化研究最多。 1.1 N-糖基化 与其他真核细胞一样，在植物细胞中，N-糖基化只发生在进入分泌途径的蛋白质上。它从内质网中的寡聚糖前体 Glc3Man9GlcNAC2 共翻译转移到构成初生蛋白质 ( Asn-X-Ser/Thr，X 可以是除脯氨酸

在大肠杆菌中高效表达外源蛋白的策略

和错误折叠的蛋白。到目前为止，蛋白酶解的机制尚未完全明了，但已有一些策略和方法以减少E.coli中异源蛋白的降解。虽然使得蛋白质不稳定的精确结构特点还不清楚，但是通过系统研究已经明确了一些蛋白不稳定的决定因素。蛋白酶解途径的“N-末端规则”在E.coli中能够发挥作用，即蛋白质的稳定性与其氨基端的残基有关[182]。在E.coli中，Ｎ－末端Arg、Lys、Leu、Phe、Tyr和Trp的半衰期为２分钟，而除脯氨酸外的其他氨基酸的半衰期均超过10小时。有研究表明，在多肽的第二位带有较小侧链的氨