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蛋白酶 来源于地衣芽孢杆菌,9014-01-1,P3910-

500MG
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  • P3910-500MG
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    • 供应商

      联硕生物

    • CAS号

      9014-01-1

    • 规格

      1瓶

    特异性
    枯草杆菌蛋白酶A是丝氨酸S8内蛋白酶家族的一员。它具有宽泛的特异性并在P1位对大的未带点残基具有偏好性。它可水解天然和变性的蛋白,并在碱性条件下具有活性。
    应用
    这是从地衣芽孢杆菌发酵中分离得到的蛋白水解酶。它是一种对天然和变性蛋白具有广泛特异性的丝氨酸内切蛋白酶,并在碱性条件下具有活性。它用于总膳食纤维检测(TDF-100A)中。
    生化/生理作用
    蛋白酶可通过肽键的水解使蛋白质分解代谢。 蛋白酶可被丝氨酸活性位点抑制剂所灭活,如苯甲基 磺 酰氟(PMSF)和二异丙基氟磷酸盐。
    物理属性
    枯草杆菌蛋白酶是一种具有27 KDa分子量并不含有二硫键的非糖基化单一多肽链。
    单位定义
    在pH 7.5、37°C条件下,一个单位每分钟可水解酪蛋白,生成相当于1.0 μmole (181 μg)酪氨酸的颜色。

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Determination of total folates in infant formula and adult nutritionals by trienzyme extraction and UPLC-MS/MS Quantitation: First Action 2011.06.
    John Szpylka et al.
    Journal of AOAC International, 95(6), 1547-1554 (2013-03-05)

    相关实验
    • 蛋白酶的提取

      溶液用于测定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg结晶胰 蛋白酶 ,轻轻搅拌均匀,25℃放置2~4h,或4℃放置12~16h,使胰 蛋白酶 原活化。每隔1h取样测定胰蛋白酶活性增长情况,直至酶激活速度变慢或停止增长。一般比活可达到3 500~4 000 BAEE单位/mg。留取2mL溶液用于测定激活后的蛋白质含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸调pH至2.5~3.0,滤纸过滤,滤去硫酸钙沉淀,收集滤液,4℃保存备用。方法二称取冷冻猪胰脏100

    • 蛋白酶

      问:小弟要做蛋白酶体抑制剂筛选相关的工作,在dxy上看了前辈的不少文章,先谢谢大家了。不过我还是有些不了解: 1、大家做蛋白酶体相关实验时,蛋白酶体需要纯化吗?一般怎么纯化? 2、做蛋白酶体抑制剂的筛选相关步骤。 3、大家有没有谁做过蛋白酶体的表达的,亚基也行。 答:你去找一套叫 Methods in Enzymology的书,在 Volume 398 的PartB应该有你需要的东西。 Table of Contents-B.pdf

    • 蛋白酶k

        蛋白酶k是一种枯草蛋白酶类的高活性蛋白酶,用于生物样品中蛋白质的一般降解。从林伯氏白色念球菌(tritirachium album limber)中纯化得到。该酶有两个ca2+结合位点,它们离酶的活性中心有一定距离,与催化机理并无直接关系。然而,如果从该酶中除去ca2+,由于出现远程的结构变化,催化活性将丧失80%左右,但其剩余活性通常已足以降解在一般情况下污染酸制品的蛋白质。所以,蛋白酶k消化过程中通常加入edta(以抑制依赖于mg2+的核酸酶的作用

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