- ￥630 - 1050
- 联迈生物
- LM-F632103J
- 上海
- 2025年07月16日
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
18
- 英文名：
FMOC-ARG(MTR)-OPFP
- CAS号：
130397-19-2
- 保质期：
2年
- 供应商：
上海联迈生物工程有限公司
- 保存条件：
2-8℃
- 规格：
10mg
- 英文名：
- FMOC-ARG(MTR)-OPFP
- 别名：
- N-ALPHA-FMOC-NG-(4-METHOXY-2,3,6-TRIMETHYLBENZENESULFONYL)-L-ARGININE PENTAFLUOROPHENYL ESTER;FMOC-ARGININE(MTR)-OPFP;FMOC-ARG(MTR)-OPFP;FMOC-N-OMEGA-(4-M
- CAS号：
- 130397-19-2
- 分子式：
- C37H35F5N4O7S
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文献和实验结构虽然由其氨基酸顺序决定，然而伸展肽链折叠为天然活性结构的过程还受到周围环境的影响。 为了有的放矢地开发辅助蛋白质复性的技术，研究工作者纷纷开展了对蛋白质折叠机制的探讨。目前有两种不同的假设：一种假设认为，肽链中的局部肽段先形成一些构象单元，如α螺旋、β折叠、β转角等二级结构，然后再由二级结构单元的组合、排列，形成蛋白质三级结构；另一种假设认为，首先是由肽链内部的疏水相互作用导致一个塌陷过程，然后经逐步调整，形成不同层次的结构。尽管是不同的假设，但很多学者都认为有一个所谓‘熔球态’的中间
平面构象； 键中的残基都是立体化学等价的； 各个肽的C=O和N-H基形成氢键，N-H···O原子接近线性排布； N-H···O键长大约为2.75Å，羰基和氨基的线性排布与螺旋轴构成12度角。 于是，α-螺旋的每一圈有3.7个氨基酸残基，键内的NH和CO基团间形成氢键，四个残基相隔形成13元环。残基沿轴平移（每个残基的最高值）1.5 Å，螺距为5.4 Å。 这种α-螺旋亦称作3.7螺旋，既可以是左手螺旋，也可以是右手螺旋。当由光学活性的残基构成时，这两种螺旋则是产生不同的X射线衍射参数
Specificity Profiling of Protein‐Binding Domains Using One‐Bead‐One‐Compound Peptide Libraries
) Alternate Protocol 1: Synthesis of an Inverted Peptide Library Nα‐Fmoc‐Glu(δ‐N ‐hydroxysuccinimidyl)‐O‐CH 2 CH=CH 2 (Aapptech
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