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文献和实验后将其移除。 纯化原理 Strep标签纯化蛋白质的技术原理,是利用自然界中最强的非共价作用之一:生物素(biotin)和链霉亲和素(streptavidin)之间的相互作用。将链霉亲和素改进后,就得到了非常稳定的Strep-Tactin®。Strep-Tactin®同样也是一种蛋白质,能高效且可逆的结合短肽标签Strep-tag®,而且它保留了结合生物素的能力。当生物素加入时,会作为特异性的竞争剂,用于洗脱Strep-tag®标签蛋白。 标签-配体 搭配Strep标签进行蛋白纯化的配体有2种
生物素亲和素(又称抗生物素)系统(biotin avidin system,BAS)标记抗体的技术是 20 世纪 70 年代后期发展起来的一种新的免疫检测方法。 由于亲和素与生物素间的亲和力极强,结合迅速,且极其稳定,生物素标记抗体和酶的标记率高,又不影响蛋白的活性,使 BAS 标记技术比常规酶联免疫、放射免疫及荧光免疫技术有着更高的灵敏度,为微量抗原、抗体的检测开辟了新的途径。近年来,在 BAS 检测中多用链霉亲和素“streptavidin,SA”,它是链霉菌培养过程中的分泌物,完整的链霉亲和素
SP(streptavidin-perosidase)法,即链霉菌抗生物素蛋白-过氧化物酶连结法。
SP(streptavidin-perosidase)法,即链霉菌抗生物素蛋白-过氧化物酶连结法。 按标记物质的种类,如荧光染料、放射性同位素、酶(主要有辣根过氧化物酶和碱性磷酸酶)、铁蛋白、胶体金等,可分为免疫荧光法、放射免疫法、酶标法和免疫金银法等。按染色步骤可分为直接法(又称一步法)和间接法(二步、三步或多步法);按结合方式可分为抗原-抗体结合,如过氧化物酶-抗过氧化物酶(PAP)法和亲和连接,如卵白素-生物素-过氧化物酶复合物(ABC)法、链霉菌抗生物
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