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SIGMA L5385-100MG α-乳清蛋白 来源于牛奶

9051-29-0
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  • ¥1620
  • Sigma-Aldrich
  • 进口
  • L5385-100MG
  • 2025年09月09日
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      −20°C

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    • 英文名

      α-Lactalbumin from bovine milk

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      9051-29-0

    • 规格

      100MG

    属性

    生物来源

    bovine milk

    质量水平

    300

    类型

    Type I

    方案

    ≥85% (PAGE)

    表单

    lyophilized powder

    浓度

    ≥85 % protein

    技术

    cell culture | mammalian: suitable
    electrophoresis: suitable

    杂质

    calcium, tested

    溶解性

    H2O: soluble 10 mg/mL, clear to slightly hazy, colorless to faintly yellow

    UniProt登记号

    P00711

    储存温度

    −20°C

    基因信息

    cow ... LALBA(281894)

    一般描述

    α-乳清蛋白是一种分子量较小的球状乳清蛋白,存在于迄今为止已研究的所有乳汁中。它是在乳腺中产生的约14kDa的金属蛋白。

    应用

    α-从牛乳中提取的乳清蛋白作为补充剂,用于各种细胞培养的基础培养基。也已作为标记物,用于十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰an凝胶电泳(SDS-PAGE)。

    生化/生理作用

    α-乳清蛋白是人乳汁中的主要蛋白。它由单个多肽链组成,含有通过二硫键连接的8个半胱氨酸。α-乳清蛋白可结合多种金属离子,包括钙,这一性质被认为在从还原的变性形式再生成天然α-乳清蛋白的过程中发挥重要作用。α-乳清蛋白还具有独特的锌结合位点,其被认为在乳糖合酶复合物的结合中发挥作用。 成熟蛋白质由123个氨基酸残基(14kD)组成,并且具有1.7 Α°分辨率三维结构,含四个α-螺旋和三链反式平行β-折叠。
    其可通过改变半乳糖基转移酶的底物特异性以增加乳糖形成的速率;半乳糖基转移酶和 α-乳白蛋白的复合物称为乳糖合酶。
    其可通过改变半乳糖基转移酶的底物特异性以增加乳糖形成的速率;半乳糖基转移酶和α-乳白蛋白的复合物称为乳糖合酶。Asp87 或 Asp88 对 Ala 的定点诱变完全消除了强钙结合亲和力,并将乳糖合酶的刺激降低到最大速率的 <3.5%。

    分析说明

    钙饱和的。可能含有微量的硫酸铵和磷酸钠

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Effect of methylglyoxal on the alteration in structure and digestibility of α-lactalbumin, and the formation of advanced glycation end products under simulated thermal processing.

    Food science & nutrition (2021-04-13)
    Yuekun Wu, Lu Dong, Yajing Wu, Dongyan Wu, Yan Zhang, Shuo Wang
    PMID33841846
    摘要

    α-Dicarbonyl compounds (α-DCs) are a class of compounds generated during the thermal processing of food. Due to the high reactivity, α-DCs were endowed with the ability to react with food components thus lowering nutrition value and even leading to a potential risk for food safety. In this study, methylglyoxal (MG), the most abundant α-DCs, was selected to investigate the alteration effects on the structure and digestibility of α-lactalbumin (αLA) under thermal processing (60-100°C). The results showed that the modification degree of αLA by MG increased with the rise of processing temperature, accompanied by the significant changes in molecular weight, intrinsic fluorescence, and secondary structures of αLA. High-resolution mass spectrometry analysis identified that lysine (Lys) and arginine (Arg) are the modification sites, and Nε-(carboxyethyl)-L-lysine is the main modification type. Since the Lys and Arg are also the cleavage sites of trypsin, the digestibility of MG modified αLA (MG-αLA) by trypsin correspondingly decreased with an increase of processing temperature. The reacted Lys and Arg residues, and the protein-bound AGEs were quantified, and the contents were found to be highly dependent on the temperature.

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