SIGMA A1075-.1MG 淀粉样蛋白β蛋白片段1-40 131438-79-4
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SIGMA A1075-.1MG 淀粉样蛋白β蛋白片段1-4

0 131438-79-4
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  • Sigma-Aldrich
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  • A1075-0.1MG
  • 2025年09月06日
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      −20°C

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    • 英文名

      Amyloid β Protein Fragment 1-40

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      131438-79-4

    • 规格

      0.1MG

    属性

    质量水平

    200

    方案

    ≥90% (HPLC)

    表单

    powder

    颜色

    white

    溶解性

    1% acetic acid: 1 mg/mL
    saline: insoluble

    UniProt登记号

    P05067

    储存温度

    −20°C

    基因信息

    human ... APP(351)

    Amino Acid Sequence

    Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val

    一般描述

    淀粉样β蛋白片段1-40 (Aβ40)来源于淀粉样-β蛋白(Aβ),对应于人类21q21.3染色体。Aβ40主要存在于血管淀粉样蛋白沉积物中。Aβ40包含C端膜插入结构域。其可揭示水胶束介质中从无规卷曲结构到α-螺旋结构的结构转变。

    应用

    淀粉样β蛋白片段1-40已用于:
    • 基于温度的构象研究,采用傅里叶变换红外/差分扫描量热法(FT-IR/DSC)开展研究
    • 用作夹心式酶促免疫测定的参考标准品,以定量头部外伤患者脑脊髓液中的淀粉样蛋白A4
    • 用作胚胎干细胞培养基组分,抑制成纤维细胞淀粉样蛋白沉积

    生化/生理作用

    淀粉样β蛋白片段1-40 (Aβ40)可形成基于阳离子的离子通道。
    淀粉质 β-蛋白是神经营养性的,但在人和大鼠神经细胞 体内体外培养中是有神经毒性的。 β-淀粉质多肽(氨基酸1-42和1-43)是爱尔兹海默′s 病人海马,新皮质和杏仁核中老年斑和神经原纤维结的主要组成部分。

    制备说明

    为了保证最大的生物活性,用无钙PBS中稀释至1mg/ml保存,在37℃培养4天。

    其他说明

    从0.1%TFA水溶液中冻干

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Yuan‑zhi‑san inhibits tau protein aggregation in an Aβ1‑40‑induced Alzheimer's disease rat model via the ubiquitin‑proteasome system.

    Molecular medicine reports (2021-02-20)
    Bin Li, Pei-Jun Xie, Yan-Wei Hao, Yu Guo, Jun-Rong Yu, Dao-Yin Gong, Jing Guo, Jin-Hao Zeng, Yi Zhang
    PMID33604685
    摘要

    Yuan‑zhi‑san (YZS) is a classic type of Traditional Chinese Medicine, which has been reported to aid in the treatment of Alzheimer's disease (AD). The present study aimed to investigate the effects of YZS on tau protein aggregation, a hallmark of AD pathology, and its possible mechanisms. The results demonstrated that YZS improved learning and memory abilities, and decreased the severity of AD pathology in β‑amyloid (Aβ1‑40)‑induced AD rats. Moreover, YZS administration inhibited the hyperphosphorylation of tau protein at Ser199 and Thr231 sites. Several vital enzymes in the ubiquitin‑proteasome system (UPS), including ubiquitin‑activating enzyme E1a/b, ubiquitin‑conjugating enzyme E2a, carboxyl terminus of Hsc70‑interacting protein, ubiquitin C‑236 terminal hydrolase L1 and 26S proteasome, were all significantly downregulated in AD rats, which indicated an impaired enzymatic cascade in the UPS. In addition, it was identified that YZS treatment partly increased the expression levels of these enzymes in the brains of AD rats. In conclusion, the present results suggested that YZS could effectively suppress the hyperphosphorylation of tau proteins, which may be partially associated with its beneficial role in restoring functionality of the UPS.

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