微白蛋白/细小清蛋白 多肽

羊毛硫氨酸lanthionine

　　羊毛硫氨酸 lanthionine 有 D， L-型和内消旋型，是含硫α -氨基酸之一。在酸水解硷处理过的羊毛的产物中发现（ 1941）。从羽毛、乳清蛋白及其它蛋白质中也分离出来，用硷处理过的胰岛素也曾得到，但都是内消旋型。从硷处理过的人的毛发中得到了 D， L-羊毛硫氨酸。但是全都不是蛋白质组成成分，一般认为大概是胱氨酸次生的。作为组成成分含在抗菌素的枯草菌素及乳酸链球菌肽（一种多肽）中。    

细小清蛋白 parvalbumin

　　 从鱼类、两栖类到脊椎动物的肌肉中广泛分布，分子量约为 12， 000的酸性蛋白。为一分子有二个 Ca2＋ 的钙结合蛋白质。由 108个氨基酸残基所形成的鲤的细小清蛋白（ parvalbumin），其三维结构通过 X射线衍射法已弄清楚（ Kretsinger， 1973）。从氨基酸排列的相似性来看，认为是肌宁蛋白 C在进化上的原始型，用来研究蛋白与 Ca2＋ 结合后结构变化的模型。  

多肽立体化学--螺旋多肽

采用模型系统进行研究，可以得到对蛋白质的立体化学有贡献的实质性理解。合成多肽为确定与蛋白质的结构和功能有关的构象及相互作用，提供了颇具吸引力的途径。 螺旋结构是蛋白质、核酸、多糖及许多合成多肽的共同结构特征。研究模型多肽在固态和溶液中的螺旋结构，对明确解释在纤维蛋白和球蛋白的构象研究中得出的结论具有重要意义。 多肽是由α氨基酸按下面的通式组成的聚酰胺，其中R是α氨基酸中的侧链： 根据下面的基本假定，Pauling和Corey设想α-螺旋是折叠多肽比较稳定的二级结构之一： 多肽残基是反式共