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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存:
1000
- 适应物种:
人/动物/植物
- 应用:
仅供科研研究使用
- 检测方法:
ELISA 法
- 供应商:
江西江蓝纯生物试剂有限公司
- 规格:
48T/96T
| 规格: | 48T | 产品价格: | ¥1580.0 |
|---|---|---|---|
| 规格: | 96T | 产品价格: | ¥1980.0 |
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文献和实验蛋白质组是动态的,随着大量刺激的变化而变化,翻译后修饰常用于调节细胞活性。PTM 发生在不同的氨基酸侧链或肽键上,它们通常由酶活性介导。事实上,据估计,5% 的蛋白质组包含 200 多种类型翻译后修饰的酶。这些酶包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶,它们在氨基酸侧链上添加或移除功能组、蛋白质、脂质或糖;以及蛋白酶,它们切割肽键以移除特定序列或调节亚基。许多蛋白质也可以利用自催化结构域,如自激酶和自蛋白分解结构域进行自我修饰。翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如,许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰
ATP或称F0F1 复合物(F0F1 complexes), 该酶在分离状态下具有ATP水解酶的活性,在结合状态下具有ATP合酶的活性, 属F型ATPase。除了线粒体中有ATP合酶外,植物叶绿体的类囊体和好氧细菌都有ATP合酶的同源物,ATP合酶的分子组成和主要特点是: 头部:头部即F1, 细菌和线粒体ATP合酶的F1都是水溶性的蛋白,结构相似,由5种多肽(α、β、γ、δ和ε)组成的九聚体(α3β3γδε),α亚基和β亚基构成一种球形的排列,头部含有三个催化ATP
0)。F1部分由5种亚基组成,分别是α、β、γ、δ和ε亚基[动物线粒体F1还有寡霉素敏感蛋白(OSCP)亚基和抑制蛋白]。F1有6个核苷酸结合位点,其中3个为催化位点,催化ATP的合成或水解。F0嵌合在膜上,是一个疏水蛋白复合体,形成一个跨膜质子通道。在细菌中,F0由a、b和c 3种亚基组成,蓝绿藻中为a、b、b'和c亚基,在叶绿体内与之相对应的是Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ4种亚基,线粒体ATP合酶的F0更为复杂。原核生物及叶绿体F1各亚基的准量关系为α3β3γδε,总分子量约400±24kD。F0各亚基的准量关系
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