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- 2025年07月11日
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大量
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上海机纯实业有限公司
- 规格：
100ml
胰蛋白酶(Trypsin)是由胰脏产生没有活性的胰蛋白酶原分泌到小肠后，小肠内的肠肽酶会活化该酶原，形成胰蛋白酶。胰蛋白酶的特点在于已经活化的胰蛋白酶，能够继续活化更多胰蛋白酶原，这种过程即自动催化。胰蛋白酶在小肠工作，它会将蛋白质水解为肽，进而分解为氨基酸，其适温度约为37℃。
自备材料：
PBS、Hanks液或无血清培养液
显微镜
离心机
操作步骤(仅供参考)：
1、贴壁细胞的消化
①吸除培养液，用无菌PBS、Hanks液或无血清培养液洗涤细胞一次，以去除残余的血清。
②加入少量Trypsin solution，略盖过细胞即可，室温放置0.5～2min，不同的细胞消化时间有所不同。
③显微镜下观察，细胞明显收缩，并且肉眼观察培养器皿底部发现细胞的形态发生明显的变化；或者用枪吹打细胞发现细胞刚可以被吹打下来，吸除胰酶细胞消化液。加入含血清的完全细胞培养液，吹打下细胞，即可直接用于后续实验。
④如果发现消化不足，则加入Trypsin solution重新消化。
⑤如果发现细胞消化时间过长，未及吹打细胞，细胞已经有部分直接从培养器皿底部脱落，直接用胰酶细胞培养液把细胞全部吹打下来。1000～2000g离心1min，沉淀细胞，尽量去除胰酶细胞消化液后，加入含血清的完全培养液重新悬浮细胞，即可用于后续实验。
2、组织的消化
不同的组织需要消化的时间相差很大，通常以消化后可以充分打散组织为宜。
注意事项：
尽量减少反复冻融的次数，以免失效。
在Trypsin solution过程中，要特别注意避免消化液被细菌污染。
Trypsin solution消化细胞时间不宜过长，否则细胞铺板后生长状况会较差。
为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套操作。
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文献和实验与所有的化学平衡一样，当溶液的浓度、温度等条件改变时，弱酸、弱碱的解离平衡会发生移动。就浓度的改变来说，除用稀释的方法外，还可在弱酸、弱碱溶液中加入具有相同离子的强电解质以改变某一离子的浓度，从而引起弱酸或弱碱解离平衡的移动。例如，往 HAc 溶液中加入 NaAc ，由于 Ac - 离子浓度增大，使平衡向生成 HAc 的一方移动，结果就降低了 HAc 的解离度。又如，往 NH 3 水溶液中加入 NH 4 Cl ，由于 弱酸溶液中加入该酸的共轭
蛋白沉淀出来。经硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原沉淀。沉淀物经水溶解并调至pH8.0，用极少量的胰蛋白酶将胰蛋白酶原激活，同时溶液中的胰凝乳蛋白酶原和弹性蛋白酶原也被激活，三种酶原相互作用过程如下： 也可采用从胰脏中提取出胰蛋白酶原，利用合适的提取溶液的pH值促使胰蛋白酶原部分自溶，并通过溶液中Ca2+的环境，使胰蛋白酶原被开始自溶的少量具有活性的胰蛋白酶所激活，转变为具有活性的胰蛋白酶（胰凝乳蛋白酶原及弹性蛋白酶原亦同时被胰蛋白酶激活成有活性的酶
潭深水静 请教各位园友： 新买的 anisomycin用什么溶液溶解保存。 谢谢！ 潭深水静 主要用来刺激p-38，有用生理盐水稀释到终浓度的 但不知道用什么来溶解配母液 yhwangcams 根据sigma的说明，可以用多种溶液配制母液： solubility ethanol: 12 mg/mL solubility H2O: 2 mg/mL
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