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文献和实验酸脱氢酶(NADP-malate dehydrogenase)催化,将OAA还原为Mal,该反应在叶肉细胞的叶绿体中进行。苹果酸脱氢酶为光调节酶,可通过Fd-Td系统调节其活性。 (2)转氨作用 由天冬氨酸转氨酶(aspartate amino transferase)催化,OAA接受谷氨酸的NH2基,形成天冬氨酸,该反应在细胞质中进行。 3.脱羧阶段 生成的苹果酸或天冬氨酸从叶肉细胞经胞间连丝移动到BSC,在那里脱羧。 三种亚类型(图4-23)的脱羧反应如下: (1)NADP ME型 在BSC的叶绿体
mal1),因为高浓度氨对机体有害,此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时,则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。 (二)转氨基作用 转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-是酮酸,生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。 体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中,除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用,其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨
谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α�亚氨基戊二酸,再水解生成α�酮戊二酸和氨(图7-2)。 谷氨酸脱氢酶为变构酶。GDP和ADP为变构激活剂,ATP和GTP为变构抑制剂。 在体内,谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ・mal�1),因为高浓度氨对机体有害
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