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- 2025年07月11日
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常温
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2年
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100
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上海一基
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1205744-09-7
- 规格：
g
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文献和实验平面构象； 键中的残基都是立体化学等价的； 各个肽的C=O和N-H基形成氢键，N-H···O原子接近线性排布； N-H···O键长大约为2.75Å，羰基和氨基的线性排布与螺旋轴构成12度角。 于是，α-螺旋的每一圈有3.7个氨基酸残基，键内的NH和CO基团间形成氢键，四个残基相隔形成13元环。残基沿轴平移（每个残基的最高值）1.5 Å，螺距为5.4 Å。 这种α-螺旋亦称作3.7螺旋，既可以是左手螺旋，也可以是右手螺旋。当由光学活性的残基构成时，这两种螺旋则是产生不同的X射线衍射参数
) 用乙酰辅酶 a 的乙酰基取代氨基酸。这种类型的乙酰化是共翻译的，因为 N 端在仍与核糖体相连的生长中的多肽链上乙酰化。虽然 80 至 90% 的真核细胞蛋白以这种方式乙酰化，但其确切的生物学意义仍不清楚。组蛋白 N 末端赖氨酸的ε-NH2 乙酰化（简称赖氨酸乙酰化）是调节基因转录的常用方法。组蛋白乙酰化是一个可逆的事件，可减少染色体浓缩以促进转录，这些赖氨酸残基的乙酰化受含有组蛋白乙酰转移酶 (HAT) 活性的转录因子调控。而具有 HAT 活性的转录因子作为转录共激活因子，组蛋白
Crystallization of Kinesin Family Motor Proteins
NaCl, 50 mM HEPES buffer pH 7.0-8.0Yun et al., 2001Kar3 N650KHanging Drop 18°C2 microliters of protein (15 mg/ml) + 2 microliters of well solution containing 20-26% PEG2000ME, 0.2 M NaCl, 50 mM HEPES buffer pH 7.0-8.0Yun et al., 2001Kar3 R598AHanging
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