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- 上海雅吉生物科技有限公司
- YS-10635R
- 2025年07月15日
- WB=1:5000-20000 ELISA=1:5000-20000 IHC-P=1:500-1000 IHC-F=1:500-1000 Flow-Cyt=1μg/Test IF=1:100-1000 （石蜡切片需做抗原修复）
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 免疫原：
Synthetic MAP peptide derived from human beta-Actin
- 亚型：
IgG
- 保存条件：
Store at -20 °C
- 克隆性：
多克隆
- 应用范围：
WB=1:5000-20000 ELISA=1:5000-20000 IHC-P=1:500-1000 IHC-F=1:500-1000 Flow-Cyt=1μg/Test IF=1:100-1000 （石蜡切片需做抗原修复）
- 浓度：
1mg/1ml
- 抗体英文名：
CT3
- 规格：
0.1ML
优质现货供应，此产品本公司有标记的一抗出售，实验，可做流式及荧光祥光相关标记有：Alexa Fluor 350 标记、Alexa Fluor 488 标记、Alexa Fluor 555 标记、Alexa Fluor 647 标记、AP标记、APC标记、Biotin标记、Cy3标记、Cy5标记、Cy5.5标记、Cy7标记、FITC标记、Gold标记、HRP标记、PE标记、PE-Cy3标记、PE-CY5标记、PE-CY5.5标记、PE-CY7标记、RBITC标记
规 格：0.1ml/100ug，0.2ml/200ug
产品类型：一抗 单抗 多抗
克隆类型： polyclonal or monoclonal
运输方式：低温保存运输。
抗体的交叉反应：人，小鼠，大鼠，鸡 ，狗，猪，羊，牛，兔等......
产品用途：科研 实验，用于免疫组化实验，WB实验，相应的标记抗体有HRP标记抗体，FITC标记，BIO等。
应用领域： Western blotting、Immunohistocry、ELISA、IF、IHC-P、IHC-F等，具体适用的实验请来电咨询，本公司有同一产品适用于不同实验的抗体。
抗体的稀释方法：方法1. 实验前，将冻干粉抗体用无菌蒸馏水稀释（或PBS稀释），将稀释后的抗体分装5-10支（20ulx5支或10ulx10支），放入-20℃保存，用一支拿一支，避免反复冻溶。方法2. 实验前,也可将冻干粉抗体用无菌蒸馏水稀释50ul（或PBS稀释50ul）成原液:再加50%甘油, 放入-20℃保存，用多少吸多少。方法3. 预试验可做几个梯度1：100、200、400背景高还可做上去，选一个 的稀释比例，再正式做，效果最好。工作液的稀释-使用抗体稀释液。 公司产品经无数次市场验证，若出现质量问题可无条件换货或退货。
常用免疫组织化学方法的原理：1. 免疫荧光细胞化学技术：将已知抗体标上荧光素,以此作为探针检查细胞或组织内的相应抗原,在荧光显微镜下观察.当抗原抗体复合物中的荧光素受激发光的照射后会发出一定波长的荧光,从而可以确定组织中的抗原定位或定量。
2. 免疫酶细胞化学技术：是目前免疫组织化学研究中最常用的技术．基本原理是先以酶标记的抗体与组织或细胞作用，然后加入酶的底物，生成有色的不溶性产物或具有一定电子密度的颗粒，通过光镜或电镜，对细胞或组织内的相应抗原进行定位或定性研究。
3. 免疫胶体金技术：就是用胶体金标记一抗，二抗或其他的能特异性的结合免疫球蛋白的分子（如葡萄球菌A蛋白）等作为探针对组织或细胞内的抗原进行定性，定位或定量研究．由于胶体金的电子密度高，多用于免疫电镜的单标记或多标记的定位研究。
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文献和实验在核酸水解酶中，是具有从分子链的末端顺次水解磷酸二酯键而生成单核苷酸作用的酶，与核酸内切酶相对应。可大致分为水解磷酸二酯键的 3′端生成 5′ -单核苷酸的酶，及水解 5′端生成 3′ -单核苷酸的酶。前者有蛇毒磷酸二酯酶及大肠杆菌核酸外切酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ等；后者有脾脏磷酸二酯酶、嗜酸乳杆菌（ Lac-tobacillus acidophilus）核酸酶。这些酶中还可以区别出从分子链的 3′末端或 5′末端开始切断和对单链 DNA或双链 DNA具有特异作用的酶。可利用这些酶水解
端。中等分子（分子大小在上述两种极限之间）所需洗脱液体积介于两者之间，Ve＝V0＋KdVi（0 Kd为分配系数，它表示一种物质在孔隙内的滲透程度，相当于这种物质在孔隙内所占体积和孔隙总体积的比值。 如果假定蛋白质分子近于球形，同时没有显著的水合作用，则不同大小分子量的蛋白质，进入凝胶筛孔的程度不同，其洗脱体积决定于分子大小。当蛋白质分子量在10000～15000时，蛋白质在葡聚糖凝胶柱上层析的洗脱体积和分子量的对数呈直线关系。若用已知分子量的标准蛋白质在一定
蛋白质的二级结构，并根据结构类型解释预测结果。这种方法若有光谱测定的二级结构含量作参考，则第一步分类结果更可靠。就像α螺旋和β折叠片的位置可以预测出来一样，其它特定的结构或结构特征，如卷曲螺旋和跨膜区也可以预测出来。但这类预测的方法没有二级结构预测方法多，主要是由于这些结构或结构特征的折叠规律尚不十分清楚。尽管如此，若待预测序列在已知结构数据库中能搜索到相似蛋白，则可以提高预测的准确性。早期人们建立的多种二级结构的预测方法，都是建立在假定蛋白质的二级结构主要是由局部氨基酸所决定，准确率都不超过65
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