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文献和实验网络 第二节 蛋白酪氨酸激酶 蛋白酷氨酸激酶（protein tyrosine kinase,PTK）是一类催化ATP上γ-磷酸转移到蛋白酪氨酸残基上的激酶，能催化多种底物蛋白质酪氨酸残基磷酸化，在细胞生长、增殖、分化中具有重要作用。迄今发现的蛋白酪氨酸激酶中多数是属于致癌RNA病毒的癌基因产物，也可由脊椎动物的原癌基因产。根据PTK是否存在于细胞
真核生物中发现的蛋白激酶很多，根据其底物蛋白被磷酸化的氨基酸残基种类，可将它们分为5类，即①丝氨酸/苏氨酸(Ser／Thr)蛋白激酶：蛋白质的羟基被磷酸化；②酪氨酸(Tyr)蛋白激酶：蛋白质的酚羟基作为磷受体；③组氨酸蛋白激酶：蛋白质的组氨酸、精氨酸或赖氨酸的碱性基团被磷酸化，主要出现于“双组分信号系统”(two-component signal system)；④色氨酸蛋白激酶：以蛋白质的色氨酸残基作为磷受体；⑤天冬氨酰基/谷氨酰基蛋白激酶：以蛋白质的酰基为磷受体。目前发现
src 的产物 p60src 具有 TPK （酪氨酸蛋白激酶）活性，分子量约为 60KDa ，与细胞的增殖和转化有关。 Src 蛋白有四个结构域： （1） N 端十四烷基化位点是和膜结合的位点； （2） SH2 （ src homology region-2 ）结构域能和自身的或其它蛋白的磷酸化酪氨酸位点结合，传递信号。 （3） 416 位 Tyr 的自身磷酸化和细胞的转化活性有关。
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