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文献和实验Science 背靠背！施一公、黄志伟团队同日揭开 B 细胞受体复合物的神秘面纱
。 图片来源：Science 图片来源：Science 黄志伟团队解析了人 IgG 和 IgM 两种同种型的 B 细胞受体的蛋白复合物结构。 复合物中包含了一个膜结合形式的免疫球蛋白（mIg）同源二聚体，这部分的主要功能是识别抗原；同时一个膜结合形式的 Igα/β（CD79α/CD79β）异二聚体，这部分的主要功能是信号传递。其中，mIg 二聚体包含了两段结构区域，分别是 Fab 和 Fc 结构域。 sIgM 在一般情况下会以五聚体的形式发挥最终功能，但是当膜结合的静息态 B 细胞
因各种抗体而异，称为可变区，分别用 VH 和 VL 表示。两者构成抗体的抗原结合部位，只与相应的抗原决定簇匹配，发生特异性结合，是抗体专一性结合抗原的结构基础。 IgG 可被木瓜蛋白酶分解为三个区段，其中两个相同的区段称抗原结合片段（Fab）。每个 Fab 都保存结合抗原的能力，但只有一个抗原结合位点，是单价的，与抗原结合后不出现凝集或沉淀。另一区段称 Fc 段，无抗体活性，但具有 IgG 特有的抗原性。 IgG 可被胃蛋白酶分解为两个片段，一个 Fab 双体，称F（ab'）2，能和两个相同的抗原结合
FcR阻断剂，让流式实验中的干扰无处遁形 说到Fc阻断，就不得不提到抗体。抗体的结构分为Fab和Fc段，Fab段是与目标分子特异性结合的区域，Fc段是Ig与效应分子或者细胞相互作用的部位[1]（图1）。Fc受体（Fragment Crystallizable Receptor，FcR）是免疫调节受体中非常重要的受体，主要在先天免疫细胞上表达，能被抗体的Fc段识别并结合，从而引发免疫应答。 图1：抗体结构 为什么要做Fc阻断? 在细胞学实验中，正确区分阳性和阴性细胞十分重要。获得良好
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