氨基化石墨烯量子点N-200

颜宁​团队 ​2021 首秀+ 2020 年度文章赏析，看大牛如何玩转结构生物学​！

Nature Communications, 1 篇 Angewandte Chemie），下面将以时间线来逐一介绍这些高水平文章。 图片来自：https://molbio.princeton.edu/publications 1. 开发新型制备单层石墨烯膜材料新方法2020 年 1 月 14 日，颜宁团队在 PNAS 发表题为 High-yield monolayer graphene grids for near-atomic resolution cryoelectron microscopy

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

= 合并洗脱馏分，L = 非富集总细胞提取物。2、Glycosylation：蛋白质糖基化是蛋白质翻译后的主要修饰之一，对蛋白质的折叠、构象、分布、稳定性和活性都有重要影响。糖基化包含了从核转录因子的简单单糖修饰到细胞表面受体的高度复杂分支多糖变化的蛋白质的糖部分添加的多种选择。以天冬氨酸连接（N-连接）或丝氨酸/苏氨酸连接（O-连接）寡糖形式存在的碳水化合物是许多细胞表面和分泌蛋白的主要结构成分。图示：糖基化的类型。糖肽键可根据连接的糖肽键和寡糖的性质分为特定的几类，包括 N-、O-和 C-连接糖基化

表观遗传学中组蛋白的修饰

蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本