2-氨基-4-氟苯甲酸 446-32-2

大肠杆菌亮氨酰-tRNA合成酶E292对于氨基酰化活性的作用

得到：1 A280 =1.62 mg/ml。 4. 酶活力测定     1) 氨基酸活化反应的条件如下：35ul反应液中含有100 mM HEPES (pH 7.8)，10mM KF，10 mM MgCl2 ，4 mM ATP，2 mM [32 P] PPi和1 mM亮氨酸，在37o C保温，用约4 nmol/L LeuRS起始反应，于不同时间，取出15ul反应液，加入200ul淬灭液中(3.5%高氯酸，2%活性炭和0.05 M焦磷酸钠)停止反应，在淬灭液中再加入5毫升10 mM焦

基于极性与非极性氨基酸的“二元组图” 进行蛋白质设计

1. 引言 众多研究结果表明，天然蛋白质结构对于氨基酸的替换具有非常显著的“耐受性”。因此很多不同的氨基酸序列可以编码产生给定的三维结构 [ 1~7 ] 。  我们利用这一 “耐受性”来发展蛋白质设计的总体策略。这一称为 “二元码”的策略是基于极性与非极性氨基酸适当的组合能指导多肽链折叠成相应的二级结构元素，同时使得包埋的非极性氨基酸形成所需的三级结构 [ 8~10] 。设计的 “二元组图” 利用了蛋白质二级结构中天然具备的周期性：α 螺旋具有每圈 3.6 个残基的重复周期

血纤维蛋白原fibriongen

）的形成相平行的。但血纤维蛋白肽 B的游离较 A慢。二种肽都是从血纤维蛋白原分子的 N末端游离出来的。另外也知血纤维蛋白原的氨基酸排列也有异常或缺损，这些就称为异常血纤维蛋白原，由于它不能表现出上述的机制，往往成为出血性因素，所以称为异常血纤维蛋白原血症。