磷酸化转录调节因子CEBPα抗体

表观遗传学中组蛋白的修饰

就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本

【求助】P53的翻译后修饰都有哪些？ 怎样验证其修饰后与靶标启动子的结合活性的变化？

蛋白质功能的一个主要机制，p53在多个位点上可被磷酸化、顺-反异构化、乙酰化、泛素化、甲基化、糖基化等修饰，从而显示其生物学重要性。这种显示细胞或组织特异性并依赖细胞周期位置的多重修饰，是一种复杂的调节方式，随着细胞对DNA损伤、增殖、老化等产生的细胞信号的反应而发生波动。 磷酸化修饰 P53的磷酸化在多数情况下与蛋白质的稳定性有关。p53 N-末端的三个位点Ser15、Thr18、Ser20磷酸化后，使p53和其主要的负性调节因子MDM2之间的相互作用消失，而和乙

Cell Metab：浙大吕志民团队揭示肿瘤细胞 Warburg 效应促进肿瘤免疫逃逸

2 从线粒体外膜脱落，进入细胞浆中。在细胞浆中，HK2 结合 NF-κB 的抑制因子 IκBα。 重要的是，HK2 发挥了不依赖于其经典代谢功能的新功能，即作为一个蛋白激酶磷酸化 IκBα 的 Thr 291 位点。该磷酸化促进了蛋白酶 μ-calpain 与 IκBα 的结合并进一步降解 IκBα，进而使转录因子 NF-κB 入核，最终促进了 PD-L1 的表达并导致了肿瘤的免疫逃逸。作者还发现，使用己糖激酶的抑制剂与 PD-1 抗体联用治疗小鼠胶质瘤，可以显著提升 PD-1 抗体的治疗