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DL-色氨酸

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  • Merck
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  • hz-C0811
  • 2025年07月12日
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      常温,避光

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      6个月

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      上海沪震

    DL-色氨酸适用: 组织与细胞培养基、血清游离脂肪酸测定。灵敏度范围2.5-2000 μmol/L,样品FFA浓度过高应稀释后测定。
    所需设备:所需设备:721、722型可分光光度计、酶标仪、96孔酶标板。工作波长550 nm。
    DL-色氨酸产品优点:
    1、线性范围:0-500U/L(判定依据:r2≥0.995);
    2、准确度:不准确度≤10%;
    3、精密度:批内CV<4.0%;批间相对极差<6.0%;
    4、灵敏度:试剂检测下限≤4.0U/L。
    DL-色氨酸样品收集、处理及保存
    细胞培养上清:适用于检测体外培养的细胞分泌性成份。用无菌管收集细胞上清液,以1000×g离心15分钟,收集上清。
    细胞:用PBS反复洗涤细胞3次,调整细胞浓度达到104-106/ml 左右,通过反复冻融,使细胞破坏并放出细胞内成份,或者细胞超声粉碎,离心取上清液检测。
    血清:在室温下,血液自然凝固,以1000×g离心15分钟,取上清待测。
    血浆:应根据标本的要求选择EDTA 或柠檬酸钠作为抗凝剂,混合后静置10-20 分钟后,以1000×g离心15分钟,收集上清。
    体液:包括胸腹水、脑脊液,分泌物等。使用不含热原和内毒素的离心管收集,以1000×g离心15分钟,收集上清。
    组织标本:切取组织标本,称取重量0.5mg,加入500ul 的PBS,用手工或匀浆器,或超声破碎仪将标本匀浆,以2000-3000rmp离心20 分钟,收集上清进行检测。
    样品中不能含有NaN3,因NaN3 抑制辣根过氧化物酶的(HRP)活性。
    保存:如果样品不能立即检测,应将其分装,-70 ℃保存,避免反复冷冻。保存过程中如出现沉淀,应再次离心。血液标本尽可能的不要使用溶血或高血脂血。如果血清中含大量颗粒,检测前先离心或过滤。不要在37℃或更高的温度加热解冻。应在室温下解冻并确保样品均匀地充分解冻。
    DL-色氨酸相关产品如下:
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    hzZ104449 硫化锌, 4N,靶材专用
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    hzZ104520 硼酸锌, Anhydrous
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    hzZ104522 3.5水硼酸锌, 粒度 2~5μm
    hzZ104523 3.5水硼酸锌, 粒度 6~10μm,防腐级
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    hzZ118841 硝酸锌,六水, 99.998% metals basis
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    hzZ119437 纳米氧化锌分散, 50nm,40 wt. % in H2O
    hzZ119440 纳米氧化锌分散, 50nm,30 wt. % 1,2-丙二醇单甲醚乙酸酯溶
    hzY100517 硝酸镱, 99.9% metals basis
    hzY105330 镱块, 块状,99.9% metals basis

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    相关实验
    • 色氨酸加氧酶 tryptophan oxygenase

      亦称为色氨酸-2,3-加双氧酶,色氨酸吡咯酶,色氨酸氧化酶,色氨酸过氧化酶。是催化L-色氨酸的吲哚核发生开裂形成甲酰犬尿氨酸反应的酶。EC.1.13.11.11。广泛分布于生物体中。动物存在于肝脏里,以高铁血红素为辅酶,能为像维生素C那种还原剂所活化。如果有底物色氨酸存在,高铁血红素结合能力增强,酶趋向于稳定。因此,当给动物色氨酸时就能延长此酶在体内的半衰期,从而增加酶量。此外,副肾皮质激素也能使酶合成增加。恶性肝癌和胎儿肝脏中不含此酶。在兔肠道里,还含有作用于D-色氨酸形成D-甲酰

    • 色氨酸tryptophan

      芳香族氨基酸之一。L型化合物广泛存在于各种蛋白质中,但含量低,在胶原蛋白和丝心蛋白不存在。如同酪氨酸一样,遇硝酸呈现黄色,可借助于Hopkins-Cole反应(蓝紫色)、溴水的红紫色反应(古武反应)和其它各种显色反应进行检测。存在于茄科植物Hypaphours subrumbrans的种子里的色氨酸三甲基内盐(hypaphorine)就是色氨酸的甘氨酸三甲内盐(befaine)。是必需氨基酸之一。生理上极为重要,已知有各种代谢途径,主要代谢途径有下列五方面:(1)在肠道细菌及许多微生物里

    • 色氨酸操纵元

      佚名     色氨酸是构成蛋白质的组分,一般的环境难以给细菌提供足够的色氨酸,细菌要生存繁殖通常需要自己经过许多步骤合成色氨酸,但是一旦环境能够提供色氨酸时,细菌就会充分利用外界的色氨酸、减少或停止合成色氨酸,以减轻自己的负担。细菌所以能做到这点是因为有色氨酸操纵元(trp operon)的调控。 (一)色氨酸操纵元的结构与阻遏蛋白的负性调控 如图19

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