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- XY292705
- 2025年07月11日
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6个月
- 英文名：
Tunicamycin from Streptomyces lysosuperficus
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大量
- 供应商：
上海信裕
Tunicamycin from Streptomyces lysosuperficus
高纯
产地 中国/美国/德国
所在目录 抗生素
CAS号 11089-65-9
分子式 C37H60N4O16
分子量 816.89
衣霉素产品性质及属性
级别 High purity grade
含量 ≥98.0%(HPLC)
熔点 234～235℃
性状 白色或黄褐色粉末或固体。对湿、对光敏感。溶于DMSO、碱溶液、吡啶、热甲醇，微溶于乙醇、丁醇，几乎不溶于丙酮、乙酸乙酯、氯仿、苯、酸性溶液。溶于水后100℃保持30分钟， 中性、碱性中稳定，酸性中不稳定。比旋光度+52°(c=0.5，吡啶中)。最大吸收波长 205、260nm(E1％1cm 230、110)。有毒
用途 生化研究。研究糖蛋白的工具
衣霉素保存 2～8℃，避光。保质期5年
XYL107551 氧化锂, 99.99% metals basis
XYL108932 溴化锂, CP,95%
XYL108934 溴化锂, 99.9% metals basis
XYL108935 溴化锂, 99.99% metals basis
XYL109790 碘化锂，三水, 99.9% metals basis
XYL110163 无水高氯酸锂, 99.9% metals basis
XYL110837 硫酸锂, AR,99.0%
XYL111493 磷酸二氢锂, 99.98% metals basis
XYL112997 氢化铝锂, 97%
XYL116326 无水氯化锂, 99.998% metals basis
XYL116327 无水氯化锂, AR,99.0%
XYL116329 无水氯化锂, 99.99% metals basis
XYL116330 无水氯化锂, for molecular biology,≥99%
XYL118406 四氟硼酸锂, 99.99% metals basis
XYL118484 无水碘化锂, 99.999% metals basis
XYL118485 无水碘化锂, 99.99% metals basis
XYL118609 醋酸锂，二水, 99.999% metals basis
XYL118641 高氯酸锂, 无水, 98%
XYL118824 硝酸锂, 99.99% metals basis
XYL118858 无水醋酸锂, 99.99% metals basis
XYL118859 结晶氯化锂, 99.95% metals basis
XYL122329 氧化锂, 97%, 粉末
XYL123766 铌酸锂, 99.9% metals basis
XYL128662 氢氧化锂，无水, 99.9% metals basis
XYS106107 钐粉, 99.9% metals basis,200目
XYS108774 氧化钐, 99.9% metals basis
XYS109297 硝酸钐, 99.999% metals basis
XYS119163 氯化钐(III) 六水合物, 99%
XYS119166 溴化钐(III)，六水, 99.99%
XYS119169 硫酸钐(III)，八水合物, 99.9% metals basis
XYS119219 氯化钐, 无水, 粉末, 99.9%
XYS122325 氟化钐, 无水,99.9% metals basis
XYS128315 碘化钐(II), 0.1M 四氢呋喃溶液, 含钐片稳定剂
XYB100326 铍粉, 99%,50目
XYB105048 氧化铍, 99.95% metals basis
XYB105049 氧化铍, 99%
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文献和实验衣霉素 tunicamycin 为放线菌 Streptomyces lysosuperficus产生的核苷酸抗生素。可抑制具有被膜（ envelope，含糖蛋白）的病毒的繁殖。作用机理是抑制合成糖蛋白糖链必需的拟脂（多萜醇， dolichol）中间产物的生成。又因为它可抑制在合成细菌细胞壁的肽聚糖或胞壁酸中必需的拟脂（细菌萜醇，多聚萜醇）中间产物的形成，所以显示对革兰氏阳性菌的抗菌性。最近，利用这种抑制拟脂中间产物形成的作用，来探索糖类复合物的活体合成及其功能。
Bak等凋亡蛋白，在凋亡因子的刺激下，Bax也能在内质网上富聚，Bax和Bak的多聚化和caspase·12的激活可导致细胞凋亡(Zong et al.2003)。 内质网是细胞内蛋白质合成和成熟的主要场所，蛋白质成熟和折叠的异常可导致内质网损伤。如用衣霉素(tunicamycin)抑制蛋白质糖基化或改变内质网内的氧化还原状态使蛋白质糖基化和蛋白质二硫键形成发生异常，可使没有折叠奸的蛋白质在内质网内积累。未折叠的蛋白质与内质网内伴侣蛋白BiP/Grp78结合，从而BiP/Grp78干扰
网膜上也存在Bak等凋亡蛋白，在凋亡因子的刺激下，Bax也能在内质网上富聚，Bax和Bak的多聚化和caspase·12的激活可导致细胞凋亡(Zong et al.2003)。 内质网是细胞内蛋白质合成 和成熟的主要场所，蛋白质成熟和折叠的异常可导致内质网损伤。如用衣霉素(tunicamycin)抑制蛋白质糖基化或改变内质网内的氧化还原状态使蛋白质糖基化和蛋白质二硫键形成发生异常，可使没有折叠奸的蛋白质在内质网内积累。未折叠的蛋白质与内质网内伴侣蛋白BiP/Grp78结合，从而BiP/Grp
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