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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- CAS号:
91216-95-4
- 规格:
1mg/5mg/10mg/25mg/50mg/100mg
| 规格: | 1mg | 产品价格: | ¥578.0 |
|---|---|---|---|
| 规格: | 5mg | 产品价格: | ¥1432.0 |
| 规格: | 10mg | 产品价格: | ¥2176.0 |
| 规格: | 25mg | 产品价格: | ¥3912.0 |
| 规格: | 50mg | 产品价格: | ¥5408.0 |
| 规格: | 100mg | 产品价格: | ¥7280.0 |
Product Introduction
Bioactivity
| 名称 | γ-Glutamyl-S-allylcysteine |
| 描述 | γ-Glutamyl-S-allylcysteine (L-γ-Glutamyl-(S)-Allyl-Cysteine) is a γ-glutamyl peptide extracted from Allium sativum L. γ-Glutamyl-S-allylcysteine possesses anti-glycation and antioxidant activities, and can inhibit the cholesterol biosynthesis. |
| 体外活性 | 在浓度依赖的方式下,γ-Glutamyl-S-allylcysteine(0.1-2.5 mg/mL)抑制了约440 nm处荧光强度的增加并减少了自由赖氨酸侧链反应[2]。在2.5 mg/mL的浓度下,γ-Glutamyl-S-allylcysteine阻止了BSA α-螺旋含量的特异性降解和β-折叠增加的体外现象[1]。同样在2.5 mg/mL的浓度下,γ-Glutamyl-S-allylcysteine抑制了蛋白质交联聚合物的形成[2]。γ-Glutamyl-S-allylcysteine(10, 40, 160 μg/mL)具有清除自由基和螯合金属的能力[2]。 |
| 存储条件 | Store at low temperature,Keep away from moisture Powder: -20°C for 3 years | In solvent: -80°C for 1 year Shipping with blue ice/Shipping at ambient temperature. |
| 溶解度 | H2O : 65 mg/mL (223.88 mM), Sonication is recommended. |
| 关键字 | γ-Glutamyl-S-allylcysteine | γGlutamylSallylcysteine | γ Glutamyl S allylcysteine | r-Glutamyl-S-allylcysteine | L-γ-Glutamyl-Allyl-Cysteine | L-r-Glutamyl-Allyl-Cysteine | L-gamma-Glutamyl-Allyl-Cysteine | gamma-Glutamyl-S-allylcysteine | Antioxidant |
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文献和实验 Nature 子刊 | IsoNet:基于稳定同位素示踪代谢组学技术开发的新策略
(transsulfuration),将其半胱氨酸残基替换为丝氨酸,直接生成新代谢物 γ-谷氨酰-丝氨酰-甘氨酸 (γ-Glu-Ser-Gly)。该结果表明,谷胱甘肽不仅是经典抗氧化剂,还可作为内源性硫供体参与代谢调控。这一发现挑战了传统认为 γ-谷氨酰三肽仅通过 ATP 依赖的连接酶合成的认知。 Section.03 稳定同位素标记物: 研究的"发动机" IsoNet 能够成立的前提,是高质量的稳定同位素示踪数据。该研究系统使用了多种碳 13 标记化合物,它们均为全碳 13 标记的化合物如:全碳 13
)。 这样,GDF3和DONSON的抑制引起周期素D2下调和p21上调。 已知周期素D2与CDK4或CDK6的调节亚基形成复合物(1)。 细胞周期G1/S的转换需要这种复合物的这种活性[1]。 此外,已经描述过p21的诱导主要引起细胞周期停滞,而p21能稳定cdk4/cdk6和D周期素之间的相互作用,从而促进负向调节细胞周期进程的活性复合物形成[2]。 这样,GDF3和DONSON的抑制引起p21上调和周期素D2下调,解释了G1期中的停滞。 对于在下调时引起天冬氨酸特异性半胱氨酸蛋白酶-3激活的C24ORF
区和免疫球蛋白样区组成的胞膜外区,穿膜区以及胞浆区(图6-7)。 (1)肽结合区(peptide-binding region):α链氨基端的两个结构域α1和α2,各含约90氨基酸残基,α1与α2有很高同源性,但不属于免疫球蛋白超家族成员。 人α链有1个N-连接的寡糖,位于α1和α2连接处。小鼠α链则有2个N-连接的寡糖,分别位于α1与α2连接处和α2区的羧基端侧。α2区内有一个链内的二硫键,两个半胱氨酸间约含63个氨基酸残基。α1区第60~80位氨基酸残基和α2区第 95~120位氨
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