- ￥5820
- Sino Biological
- 北京
- 41152-V08H
- 2026年03月11日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
-20℃ to -80℃
- 保质期：
12个月
- 英文名：
Recombinant Influenza B Hemagglutinin / HA Trimer Protein (His Tag)
- 库存：
99
- 供应商：
北京义翘神州科技股份有限公司
- 规格：
100.00 µg
蛋白名称：Influenza B (B/Pennsylvania/14/2025) Hemagglutinin / HA Trimer Protein (His Tag)
表达宿主：HEK293 Cells
蛋白纯度：≥ 90 % as determined by SDS-PAGE. ≥ 90 % as determined by SEC-MALS.
蛋白内毒素：< 1.0 EU per μg protein as determined by the LAL method.
预测N端：Asp 16
蛋白NP号：EPI4534066
蛋白氨基酸序列：Met1-Thr545
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文献和实验重组蛋白纯化基本原则蛋白的分离纯化是生物工程下游阶段一个比较重要的部分，尤其在基因工程重组蛋白的分离纯化中，上游过程的许多因素会直接影响到下游蛋白的分离，充分利用上游对下游的影响，对蛋白的纯化做一个全面的考虑和整体的设计。是否带有亲和标签，His标签，GST标签等，不同的亲和标签选择不同的纯化方案；可能是可溶性表达，可能形成包涵体，可溶性的蛋白往往需要复杂的纯化步骤，而包涵体易于分离，纯度较高，但回收具有生物活性的蛋白却变的相当困难，需要对聚集的蛋白进行变复性，通常活性蛋白的得率比较低；是否
酶解再向β折叠链的构象转变成无活力的裂解型(cleaved-form, C型)［11］. L型抑制剂可以通过变性和复性方法转变成A型, 然后又慢慢变成L型. 流感病毒血细胞凝集素(influenza hemagglutinin, HA)在pH诱导下的结构变化与细胞膜融合功能紧密相关的. HA在pH 7.0时, 其空间结构是由helix-loop-helix的头状单体结构域组成的三聚体蛋白(HA-N); 可在低pH(pH＜5)条件下, 中间Loop区域转化为螺旋结构并与另两段螺旋连接共同形成一股长螺旋
就在于包含体中带有6 × His标签的蛋白可以在变性剂作用下生成可溶性蛋白，然后用Ni-NTA纯化。如有必要，变性条件下纯化的蛋白可以复性，重新折叠。 尽管如此，很多研究者还是发现纯化过程中的复性比较困难。另一个方法是调整表达环境使生成少量的可溶的天然构象的重组蛋白。即使形成了包含体，一些带6×His标签的蛋白仍可以在胞质中，这些胞质中的可溶性蛋白可以在天然的非变性的条件下被纯化。如果需要更多的可溶性蛋白，诱导后降低培养温度会有所帮助。培养温度常常直接影响蛋白表达水平和可溶性，降低温度可以降低
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